平成21年 (行ケ) 10170号審決取消請求事件

運営：アスタミューゼ株式会社

会員機能

判例データベース

審決データベース

ポートフォリオ機能

ポートフォリオを新規に作成して保存		追加
既存のポートフォリオに追加保存		追加

この判例には、下記の判例・審決が関連していると思われます。

審判番号（事件番号）	データベース	権利
平成22行ケ10090審決取消請求事件	判例	特許
平成20行ケ10273審決取消請求事件	判例	特許
平成21行ケ10370審決取消請求事件	判例	特許
平成20行ケ10272審決取消請求事件	判例	特許
平成21行ケ10042審決取消請求事件	判例	特許

この判例の個人情報、企業機密に関する修正依頼をする

関連ワード	発明者 / 物の発明 / 方法の発明 / 製造方法 / 物を生産する方法 / 容易に実施 / 発明特定事項 / 慣用技術 / 実施可能要件 / 試行錯誤 / 技術常識 / 明確性 / 発明の詳細な説明 / 化学構造 / 発明が明確 / 技術情報 / 優先権 / 分割出願 / クレーム / ライセンス / 優先日 / 参酌 / 置換 / 実施 / 方法の使用 / 具体的態様 / 差止請求(差止) / 侵害 / 拒絶査定 / 請求の範囲 / 変更 /

関連ワード

発明者 / 物の発明 / 方法の発明 / 製造方法 / 物を生産する方法 / 容易に実施 / 発明特定事項 / 慣用技術 / 実施可能要件 / 試行錯誤 / 技術常識 / 明確性 / 発明の詳細な説明 / 化学構造 / 発明が明確 / 技術情報 / 優先権 / 分割出願 / クレーム / ライセンス / 優先日 / 参酌 / 置換 / 実施 / 方法の使用 / 具体的態様 / 差止請求(差止) / 侵害 / 拒絶査定 / 請求の範囲 / 変更 /

元本PDF	裁判所収録の全文PDFを見る

事件	平成 21年 (行ケ) 10170号審決取消請求事件
事件	裁判所のデータが存在しません。
裁判所	知的財産高等裁判所
判決言渡日	2010/05/10
権利種別	特許権
訴訟類型	行政訴訟

判例全文
判例全文平成２２年５月１０日判決言渡平成２１年（行ケ）第１０１７０号審決取消請求事件(特許）口頭弁論終結日平成２２年４月２６日判決原告アステラス製薬株式会社訴訟代理人弁理士森田憲一同山口健次郎同森田拓同矢野恵美子同鈴木頼子同濱井康丞被告特許庁長官同指定代理人森井隆信同平田和男同中田とし子同田村正明主文１原告の請求を棄却する。２訴訟費用は原告の負担とする。事実及び理由第１請求特許庁が不服２００６?１０７２６号事件について平成２１年５月１１日にした審決を取り消す。第２事案の概要１本件は，原告が分割出願の方法により名称を「坑血小板剤スクリーニング方法」とする発明につき特許出願（本願）をしたところ，拒絶査定を受けたので，これに対する不服審判請求をしたが，特許庁が請求不成立の審決をしたことから，その取消しを求めた事案である。２争点は，本願明細書の発明の詳細な説明が「その発明の属する技術の分野における通常の知識を有する者がその実施をすることができる程度に明確かつ十分に記載されているか」（いわゆる実施可能要件，平成１４年法律第２４号による改正前の特許法36条4項），である。＜判決注＞平成１４年法律第２４号による改正前の特許法36条4項は（以下「旧３６条４項」という。），次のとおりである。「前項第３号の発明の詳細な説明は，経済産業省令で定めるところにより，その発明の属する技術の分野における通常の知識を有する者がその実施をすることができる程度に明確かつ十分に，記載しなければならない。」第３当事者の主張１請求原因 (1) 特許庁における手続の経緯原告（旧商号山之内製薬株式会社）は，平成１２年１１月１日（特願２０００?３３４７２１号）及び平成１３年１月１１日（特願２００１?３５７７号）の優先権（いずれも日本国）を主張し，平成１３年１０月３１日になした原出願（特願２００２?５３９３８９号）からの分割出願として，平成１５年１０月１４日，名称を「坑血小板剤スクリーニング方法」とする発明について特許出願（特願２００３?３５３７０５号）をし，平成１７年２月２５日付けで特許請求の範囲の変更を内容とする補正（以下「本件補正」という。請求項の数１，甲６）をしたが，拒絶査定を受けたので，これに対する不服の審判請求をした。特許庁は，上記請求を不服２００６?１０７２６号事件として審理した上，平成２１年５月１１日，「本件審判の請求は成り立たない。」との審決をし，その謄本は同年５月２６日原告に送達された。 (2) 発明の内容本件補正後の請求項の数は前記のとおり１であるが，その内容は以下のとおりである（以下，これに記載の発明を「本願発明」という）。・【請求項１】（Ａ）（１）配列番号２で表されるアミノ酸配列を有するポリペプチド，（２）配列番号２で表されるアミノ酸配列の１?１０個のアミノ酸が欠失，置換，及び／若しくは付加されたアミノ酸配列を有し，しかも，ＡＤＰと結合し，Ｇｉに共役することにより，アデニル酸シクラーゼの活性を抑制する活性を有するポリペプチド，又は（３）配列番号２で表されるアミノ酸配列との相同性が９５％以上であるアミノ酸配列を有し，しかも，ＡＤＰと結合し，Ｇｉに共役することにより，アデニル酸シクラーゼの活性を抑制する活性を有するポリペプチド，前記ポリペプチドを含む細胞膜画分，あるいは前記ポリペプチドをコードするＤＮＡを含む発現ベクターで形質転換され，前記ポリペプチドを発現している形質転換細胞と，試験化合物とを，ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔ標識リガンド存在下で，接触させる工ＡＣ程，及び前記ポリペプチド，細胞膜画分，又は形質転換細胞への標識リガンドの結合量の変化を分析する工程を含む，試験化合物がＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔリガンドであるか否かを検出ＡＣする方法，（Ｂ）Ｃ末端のアミノ酸配列が，配列番号１１で表されるアミノ酸配列であり，しかも，ホスホリパーゼＣ活性促進性Ｇタンパク質のホスホリパーゼＣ活性促進活性を有する部分ポリペプチドとＧｉの受容体共役活性を有する部分ポリペプチドとのキメラであるＧタンパク質キメラを共発現している前記形質転換細胞と，試験化合物とを接触させる工程，及び前記形質転換細胞内におけるＣａ濃度の変化を分析する工程２＋を含む，試験化合物がＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔアンタゴニスト又はアゴニスＡＣトであるか否かを検出する方法，又はＡＣ（Ｃ）前記形質転換細胞と試験化合物とを，血小板ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔのアゴニストの共存下において，接触させる工程，及び前記形質転換細胞内におけるｃＡＭＰ濃度の変化を分析する工程を含む，試験化合物がＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔアンタゴニスト又はアゴニスＡＣトであるか否かを検出する方法のいずれか１つの方法，あるいは，これらを組み合わせることによる，ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔリガンド，アンタゴニスト，又はアゴニストであるかＡＣ否かを検出する工程，及び製剤化工程を含む，抗血小板用医薬組成物の製造方法。 (3) 審決の内容審決の内容は，別添審決写しのとおりである。その理由の要点は，本願明細書の発明の詳細な説明は，その発明の属する技術の分野における通常の知識を有する者が本願発明の実施をすることができる程度に明確かつ十分に記載されていないので，旧36条4項に規定する要件を満たしていない，というものである。 (4) 審決の取消事由しかしながら，審決には以下に述べるとおり誤りがあるので，審決は違法として取り消されるべきである。ア本願優先日時点での技術水準の誤認 (ｱ) 本件優先日時点での技術水準の誤認本願発明で用いられる「配列番号２で表されるアミノ酸配列を有するポリペプチド」（以下「ＨＯＲＫ３タンパク質」又は「ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔ」という。）は，Ｇタンパク質共役型受容体（G-protein ＡＣ coupled receptor，以下「ＧＰＣＲ」という。）と呼ばれる一群の受容体の１つである。（なお，上記「配列番号２で表されるアミノ酸配列を有するポリペプチド」の名称は，本願優先日当時〔平成１２年１１月１日〕は確定していなかったため，本願発明者はこれを「ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔ」又は「ＨＯＲＫ３タンパク質」の名称を用いて本願明細書を作ＡＣ成したが，これらの名称以外に「Ｐ２Ｙ」，「Ｐ２ＲＹ１２」，「Ｓ１２Ｐ１９９９」，「Ｐ２ＹＡＣ」といった別称がある。）一般に，受容体のうちＧＰＣＲのように細胞膜に存在するものは，ホルモンなどの生理活性物質（リガンド）が受容体に結合することにより細胞に情報を伝達するが，ＧＰＣＲはＧタンパク質と共役して細胞内に情報を伝達し，その結果として，細胞内におけるＣａ濃度やｃＡＭＰ２＋濃度等の変化を引き起こす。本願発明の（Ａ）?（Ｃ）の検出方法における操作自体は，ＧＰＣＲとして特定の「ＨＯＲＫ３タンパク質」を用いることを除けば，本願優先日時点において，ＧＰＣＲを利用するスクリーニング法における周知のルーチン操作である。また，本願発明の（Ａ）?（Ｃ）の検出方法はそれ自体が特許となっており（特許第３５１９０７８号，特許公報は甲１３），実施可能要件を満たすものである。なお，これらの各検出方法は，本願優先日以前に販売されていた市販の測定機器や測定試薬等を用いることにより実施可能であり，例えば，ＦＬＩＰＲ（Molecular Device社製）を用いる検出方法（Ｂ）によれば，４０万個を超える化合物をわずか２週間でスクリーニングすることが可能であった。 (ｲ)ＧＰＣＲを利用するスクリーニング技術の本願優先日時点での技術水準ＧＰＣＲを利用するスクリーニング技術それ自体は，本願優先日以前において，いわゆるハイスループットスクリーニング（high throughput screening，ＨＴＳ）として周知の技術である。ＨＴＳは，コンビナトリアル・ケミストリー技術等を用いて合成した多数の化合物を含むライブラリーから，標的となる受容体・酵素などを利用して，医薬等の候補化合物となるリード化合物を高速にスクリーニングするものであり，ＧＰＣＲを利用するスクリーニング法は，標的受容体としてＧＰＣＲを利用するＨＴＳである。医薬等の候補化合物を取得する研究開発手順としては，まず異なる骨格構造を有する多数の化合物からなるライブラリーを用意し，一次スクリーニングとしてＨＴＳによるこれらの化合物ライブラリーのふるい分けを実施することによりリード化合物を取得し，そのリード化合物に基づいてその誘導体又は類似化合物からなるライブラリーを用意し，ＨＴＳ及び薬理学的アッセイ等により二次スクリーニングを行い，さらに候補化合物を絞り込むことが一般的である。ＨＴＳによる一次スクリーニングでは，天然リガンドと類似の構造を有する化合物群だけでなく，天然リガンドとは非類似の，異なる骨格構造を有する多数の化合物からなるライブラリーを用意することにより，骨格構造の異なるリード化合物を取得することが可能である。ＨＴＳでは，異なる骨格構造を有する極めて多数の試験化合物を短期間でふるい分けすることができるため，標的であるＧＰＣＲに結合する何らかのリガンド，アゴニスト又はアンタゴニストが見つかる蓋然性が高いことは，本願優先日時点の本技術分野の技術常識である。また，一度リード化合物が取得できれば，そのリード化合物に基づいてデザインした誘導体又は類似化合物に対してさらにスクリーニングを実施することにより，さらに多くのリガンド，アゴニスト又はアンタゴニストが見つかる蓋然性が高いことも，本願優先日時点の本技術分野の技術常識である。実際，本願優先日以前において，ＨＯＲＫ３タンパク質以外のＧＰＣＲを用いたスクリーニングによって目的とする化合物を選び出していた事例が多数存在する。また，本願出願後，ＨＯＲＫ３タンパク質をＧＰＣＲとするルーチンのスクリーニング方法によって，多種多様な化合物がＨＯＲＫ３タンパク質のリガンドないしアンタゴニストとして取得されている。この事実は，本願優先日以前において，スクリーニングによって目的とする化合物を選び出すことが可能であることが知られていた種々のＧＰＣＲと全く同様に，本願発明でＧＰＣＲとして用いるＨＯＲＫ３タンパク質についても，実際に目的とする化合物を選び出すことが可能であることを示すものである。すなわち，本願発明で用いるＨＯＲＫ３タンパク質も，ルーチンのスクリーニング方法によって目的とする化合物を選び出すことが可能であることについては，前記の他のＧＰＣＲと何ら変わりがないことを示しており，このことは当業者には自明である。 (ｳ) 審決における技術水準の誤認以上，ＧＰＣＲを利用するスクリーニング技術においては，ライブラリーの中からＧＰＣＲに結合するリガンド，アゴニスト又はアンタゴニストが見つかる蓋然性が高いことが本願優先日時点での技術常識であっただけでなく，実際に種々のＧＰＣＲを用いたスクリーニングによって目的とする化合物を選び出されていたが，審決は後記ウのとおり，本願優先日時点での一般的なスクリーニング技術の技術水準について誤認したものである。イＨＯＲＫ３タンパク質が有する特徴的な結合特性の看過 (ｱ) 本願明細書の記載から把握可能な結合特性本願明細書の発明の詳細な説明には，ＨＯＲＫ３タンパク質の結合特性（結合対象）に関し，?２ＭｅＳＡＭＰ及びＡＲ?Ｃ６９９３１ＭＸ，?抗血小板剤として利用されているチクロピジン及びクロピドグレルが記載されている。まず，上記?の２ＭｅＳＡＭＰ及びＡＲ?Ｃ６９９３１ＭＸは，いずれもアデノシンリン酸化合物誘導体であり，本願明細書の実施例には２ＭｅＳＡＭＰ及びＡＲ?Ｃ６９９３１ＭＸの２種類の具体的化合物が，請求項１に記載の検出方法（Ａ）に対応する実施例６，検出方法（Ｃ）に対応する実施例５において，それぞれリガンド及びアンタゴニストとして作用することが具体的実験データにより示されている。本願優先日時点の技術常識によれば，一般的なＧＰＣＲを利用したスクリーニングを実施すれば，複数のリガンド又はアンタゴニストが見つかる蓋然性が極めて高いが，本願明細書の実施例６及び実施例５の記載は，本願発明で用いるＨＯＲＫ３タンパク質において，リガンド及びアンタゴニストが実際に取得できたことを示している。次に，上記?のチクロピジン及びクロピドグレルは，いずれもプロドラッグであり，上記?のアデノシンリン酸化合物誘導体とは別異の構造を有する化合物である。これらについては，本願明細書に「抗血小板剤として利用されているチクロピジン（Ｔｉｃｌｏｐｉｄｉｎｅ）やクロピドグレル（Ｃｌｏｐｉｄｏｇｒｅｌ）は，体内での代謝物がＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔを阻害することで効果をもたらしていると考えられていＡＣる。」（段落【０００７】）との記載があるところ，本願明細書のこの記載は，プロドラッグとしてのチクロピジン若しくはクロピドグレルに由来する体内代謝物又はこれらの類似化合物を試験化合物として用い，ＨＯＲＫ３タンパク質をＧＰＣＲとするスクリーニング法に適用すれば，抗血小板剤として有用な複数の化合物，すなわち，複数のアンタゴニストが得られる可能性があることを示唆している。このように，本願明細書では，具体的実験データによりリガンド及びアンタゴニストとして作用することを確認した２ＭｅＳＡＭＰ及びＡＲ ?Ｃ６９９３１ＭＸの２種類の具体的化合物以外にも，アンタゴニストとして確認される可能性のある物質として，チクロピジン若しくはクロピドグレルの体内での代謝物が開示されている。したがって，当業者は，本願明細書の記載から本願発明でＧＰＣＲとして用いるＨＯＲＫ３タンパク質の結合特性を十分に把握することができ，この特徴的結合特性を考慮すると，ＨＯＲＫ３タンパク質をＧＰＣＲとするルーチンのスクリーニング方法によって，ＨＯＲＫ３タンパク質に結合するリガンド又はアンタゴニストが見つかる蓋然性が極めて高いことは本願明細書の記載から当業者には自明である。 (ｲ) 本願出願後に実証された事項本願出願後，ＨＯＲＫ３タンパク質をＧＰＣＲとするルーチンのスクリーニング方法によって，前記?のプロドラッグのうちクロピドグレルの代謝物がＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔのリガンド及びアンタゴニストであるＡＣことが確認された。 (ｳ) 審決におけるＨＯＲＫ３タンパク質が有する特徴的結合特性の看過本願明細書の実施可能要件を判断するに当たっては，本願明細書における前記の具体的記載を正確に把握する必要があるところ，審決は，後記ウのとおり，ＨＯＲＫ３タンパク質が有する特徴的結合特性を正確に把握せずその特徴的結合特性を看過したものである。ウ審決における技術水準の誤認と結合特性の看過審決は「・・・当該製造方法において，製剤化工程を行うには，当該製剤化工程に先立って，当該（Ａ）?（Ｃ）のいずれか１つの検出方法，又は，それらの組み合わせによるスクリーニングでもって，公知のものに限ってみても，種々の化合物，ペプチド等の，広範かつ無数に近い試験化合物の中より，抗血小板剤として有用なものを化合物自体として特定して把握する必要がある。」（５頁３５行?６頁１行），「・・・抗血小板用医薬組成物の製造方法である本願発明の実施にあたり，無数の化合物を製造，スクリーニングして確認するという当業者に期待し得る程度を超える試行錯誤を求めるものである。」（６頁１２?１５行）とした。そして，審決が「無数の化合物を製造，スクリーニングして確認する」行為が必要であると認定した理由については具体的な根拠が記載されていないので，この点は拒絶査定（甲８）の認定を踏襲していると解されるところ，拒絶査定の備考欄には「しかしながら，このような公知化合物が存在していたとしても，本願明細書の記載からは，スクリーニング工程を経て，リガンドとなる化合物が発見された場合に限り，その化合物を用いた抗血小板用医薬組成物を認識できるということが示唆されているのみである。そして，このことは特定の医薬組成物を認識しうることの単なる期待を示しているにすぎないのであるから，スクリーニング工程を経てリガンドとなる化合物を発見し，その化合物を用いた抗血小板用医薬組成物を認識するまでにはなお当業者に過度の負担を強いるものである。」（２頁６行以下）との記載がある。上記のうち，「製造化工程」を行うためには，その前提として「抗血小板剤として有用なものを化合物自体として特定して把握する必要がある」ことはそのとおりである。しかし，「特定の医薬組成物を認識しうることの単なる期待を示しているにすぎないのである」との認定は，すでに前記ア，イのとおり，本願優先日時点でのＧＰＣＲを用いるスクリーニング技術に関する一般的な技術水準を誤認したこと，及び本願発明方法で用いる特定ＧＰＣＲ（ＨＯＲＫ３タンパク質）の特徴的結合特性を看過（すなわち，明細書における具体的な結合対象化合物の記載およびアンタゴニストとして確認される可能性を推認させる物質に関する記載を看過）したことが原因の誤った認定である。すなわち，本願優先日時点で，ＧＰＣＲを利用するスクリーニング技術において，ライブラリーの中からＧＰＣＲに結合するリガンド，アゴニスト又はアンタゴニストが見つかる蓋然性が高いことは技術常識であっただけでなく，実際に種々のＧＰＣＲを用いたスクリーニングによって，目的とする化合物を選び出していた事例が多数存在していた。また，本願明細書においては，ＨＯＲＫ３タンパク質に結合するリガンド及びアンタゴニストが現実に存在することが開示されており，アンタゴニストとなる可能性の高い物質も開示されている。さらに，本願明細書では，標識リガンドである［Ｈ］?２ＭｅＳＡＤＰ，アゴニストである２ＭｅＳＡＤＰ及３びＡＤＰという検出工程で共存させるリガンドやアゴニストも開示している。つまり，リガンド又はアゴニスト不在下におけるＧＰＣＲ過剰発現系を用いたスクリーニング系よりも，標識リガンド又はアゴニストの共存下で実施するスクリーニング系の方がより簡易かつ迅速にふるい分けを実施できることも本願優先日時点において公知である。したがって，［Ｈ］３ ?２ＭｅＳＡＤＰ，２ＭｅＳＡＤＰ及びＡＤＰという具体的化合物がリガンド又はアゴニストとして本願明細書に開示されている点で，本願発明はそれらの開示を欠く場合と比較してより容易に実施が可能であり，過度な実験に相当するものではない。以上，本願優先日時点での技術水準を正確に認識し，本願明細書の発明の詳細な説明の記載を正確に把握すれば，ＨＯＲＫ３タンパク質をＧＰＣＲとして用いる本願発明において「特定の医薬組成物を認識しうること」には極めて高い蓋然性が認められ，「特定の医薬組成物を認識しうること」が「単なる期待を示している」程度のレベルに留まるものでない。また，本願優先日時点での従来技術を正確に理解し，本願明細書の記載を正確に把握することのできる当業者には，ＨＯＲＫ３タンパク質をＧＰＣＲとして用いる本願発明方法によって「特定の医薬組成物を認識しうること」が極めて高い蓋然性を有することは自明である。さらに，本願出願後にＨＯＲＫ３タンパク質をＧＰＣＲとするルーチンのスクリーニング方法によって，多種多様な化合物がＨＯＲＫ３タンパク質のリガンドないしアンタゴニストとして実際に取得されている事実，本願明細書においてリガンド候補として具体的に記載されていた化合物が実際にリガンドないしアンタゴニストであることが実証された事実は，「特定の医薬組成物を認識しうること」に極めて高い蓋然性が認められることの証左である。エ小括したがって，本願発明はその実施に当たって，審決が指摘するような「無数の化合物を製造，スクリーニングして確認するという当業者に期待し得る程度を超える試行錯誤を求める」ものではなく，実施可能要件を満たすものであり，これを否定した審決には誤りがある。オ被告の主張に対する反論 (ｱ)被告は，本願発明が実施可能であるというためには，明細書の記載は，スクリーニングにより得られる一部の限られた化合物だけではなく，抗血小板用医薬組成物となる化合物が「網羅的」に特定して把握できるものでなければならない，と主張する。しかし，本願発明と同じ生物関連発明の分野において，最終製造物の組成物となる化合物が出願時に網羅的に特定して把握されていない場合であっても，製造方法の特許として被告が特許の成立を認めている事例がある（例えば，特許第２９１２６１８号〔甲４９〕，第２５９４９００号〔甲５０〕，２７１４７８６号〔甲５１〕，２８６５６４５号〔甲５２〕）。上記各特許は，本願発明と同様に，最終製造物の具体的な構造を特徴とするものではなく，その製造工程に特徴を有するものであるところ，最終製造物を製造するために使用する構成成分が具体的構造ではなく，出願後に新規に得られるであろう化合物又はその部分構造を潜在的に包含する機能的記載でされている上，これらの最終製造物を製造するために使用する構成成分は，いずれも事実上，無数の化合物を含んでいる。すなわち，上記各特許は出願後に得られるであろう化合物又はその部分構造を含む最終製造物であって，かつ事実上，無数の化合物が対象として文言上包含されており，出願時に網羅的に把握されていないことが明白であるにもかかわらず，実施可能要件も含め，その特許性が認められたものである。してみると，本願発明に関してのみ出願時に一部の限られた化合物ではなく，網羅的に化合物が特定して把握されねばならないことが要件として付加される根拠はなく，本願の出願後に得られる新規化合物も含め「網羅的」に化合物を特定して把握する必要があるとの被告の主張は理由がない。 (ｲ)被告は，実施可能要件の趣旨からみれば，出願人に与えられる特許権の範囲は，その技術的貢献によって当業者が確実に実施ができるようになった範囲に限られるところ，本願発明に特許がなされた場合，その権利範囲は本願発明の技術的貢献に対してあまりにも広範なものであると主張する。原告は，出願人に与えられる特許権の範囲は，その技術的貢献によって当業者が確実に実施ができるようになった範囲に限られるべきであるという主張については否定するものではない。しかし，本願発明者が本願発明により成した最も重要な技術的貢献とは，単に「ＨＯＲＫ３タンパク質，すなわちＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔが血小ＡＣ板凝集作用に関係する」ことを見出したこと，あるいはＨＯＲＫ３タンパク質を用いた新たなスクリーニング方法を開発したことにとどまるものではなく，ＨＯＲＫ３タンパク質のアンタゴニストを有効成分として用いることにより抗血小板用医薬組成物を製造できることを見出した点，すなわちある試験化合物が与えられた場合に抗血小板用医薬組成物の有効成分として使用できるか否かを本願発明方法における検出工程により簡単に選り分けができることを見出し抗血小板用医薬組成物の製造を可能にした点にある。そして，ある試験化合物が与えられたときにその試験化合物がＨＯＲＫ３タンパク質のアンタゴニストであるか否かを容易に判断できる手段，すなわち本願発明における検出工程は，本願明細書の発明の詳細な説明に充分に記載されており，ある試験化合物が与えられたときにその試験化合物が抗血小板用医薬組成物の有効成分として使用できるか否かを決定することは，ＨＯＲＫ３タンパク質のアンタゴニストが網羅的に全て把握されていなくても，本願明細書の発明の詳細な説明の記載に従って当業者が確実に実施できることである。また，本願発明において「ＨＯＲＫ３タンパク質」は公知であり，本願優先日の当業者にとって，ＨＯＲＫ３タンパク質のリガンドやアゴニスト共存下で行うことを除き，公知の「ＨＯＲＫ３タンパク質」を用いて慣用技術である検出方法により「ＨＯＲＫ３タンパク質」に対するアンタゴニスト等を把握することは，本願明細書の発明の詳細な説明の記載に関係なく，単なるルーチン操作にすぎない。さらに，本願発明の出願人が特許を求めている対象は，ＨＯＲＫ３タンパク質のアンタゴニストなる「物」それ自体でも，「抗血小板用医薬組成物」なる「物」それ自体でもなく，「抗血小板用医薬組成物の製造方法」である。被告は，「物」の発明と「物の製法」の発明の効力を完全に同等視しているが，製法で特定した「物」の発明における「物」に及ぶ効力と，「物の製法」の発明における「製造物」に及ぶ効力とは同じ効力ではない。しかも，本願は，ある化合物がＨＯＲＫ３タンパク質のリガンド，アゴニスト又はアンタゴニストであるか否かを検出する工程を厳密に限定しているだけでなく，医薬組成物の用途を『抗血小板用』に限定している。したがって，本願発明が特許された場合の「製造物」に及ぶ権利範囲は，本願優先日前に存在した公知化合物であっても，本願発明における検出工程に係る特定の性質を有する化合物のみが対象となり，しかもその公知化合物を含む医薬製剤を『抗血小板用医薬組成物』として販売等した場合であって，かつ本願発明における検出工程に係る特定の性質を有することを本願発明における特定の検出工程を用いて確認した場合にのみその販売等が侵害になるにすぎない。本願発明における検出工程を用いることなく，例えばモデル動物への投与試験などにより抗血小板作用を確認した場合には侵害となることはないし，抗腫瘍活性に基づく抗癌剤として販売等した場合も侵害となることはない。このことは本願優先日後に開発された新規化合物の場合も同様である。なお，欧州特許庁及び米国特許商標庁おいては，スクリーニング工程に使用する受容体が出願時に公知である場合，有効成分をそのスクリーニング工程によって限定せず作用のみによって特定した形式の特定医薬用途に関するクレーム又は治療方法クレームであっても，相当数の特許が成立している（例えば，欧州特許庁が認めた特定医薬用途に関するクレーム形式の特許としては特許番号ＥＰ１２０７８７９等があり，米国特許商標庁が認めた治療方法クレーム形式の特許としては特許番号ＵＳ７５７２７６８等がある。甲３４?４８）。これらの特許成立事例は，スクリーニング工程に使用する受容体が出願時に公知である場合は，有効成分を作用で特定するだけで実施可能要件を満たすとの判断がなされる場合があることを示しているところ，これらの判断基準を参酌すれば，上記特許成立事例が使用クレーム又は治療方法クレームである点で本願発明と形式的に相違するものの，特許権の実際的な効力としては実質的に同レベルであることから，発明特定事項としてスクリーニング工程による限定まで含む本願発明方法についても実施可能要件を満たすとの判断がされ，特許権による保護が与えられなければ，出願人に対して著しく酷な取り扱いというべきである。２請求原因に対する認否請求原因(1)ないし(3)の各事実は認めるが，(4)は争う。３被告の反論審決の認定判断に誤りはなく，原告の主張は理由がない。 (1) 総論ア本願のように，スクリーニング方法のみで化合物の特定がなされる医薬組成物の製造方法の発明において用いられる化合物には，発明の出願後に新たに把握される化合物を含めたあらゆる化合物のうち，スクリーニング工程に係る特定の性質を有する全ての化合物が対象として包含されることになる。物を生産する方法の発明である医薬組成物の製造方法について特許がなされた場合，その権利範囲は上記化合物，すなわち当該スクリーニング工程に係る特定の性質を有する全ての化合物を使用して製造された医薬品の販売等についても侵害としてその差止等を求め得る効力を有することになるが，そのような特許権の効力の範囲は，当該発明の内容がスクリーニング方法以外は特徴がないことに照らすと，出願人が成した化合物の新たなスクリーニング方法の開発という技術的貢献に対してあまりにも広範である。それにもかかわらず，物を生産する方法の発明として特許を認め権利を設定することは，十分な発明の開示の代償として独占権を付与するという特許制度の趣旨を担保するために設けられた実施可能要件の規定に反するものである。そして，このような点に鑑み，スクリーニング方法のみで特定された化合物の発明は，従来から実施可能でないという理由で拒絶されていたものである。本件は，医薬組成物の製造方法の発明であるが，原告も認めるとおり，本願発明の製造方法において製剤化工程を行うためには，その前提として，抗血小板用医薬組成物における有効成分となるものを化合物自体として特定して把握する必要があるもので，抗血小板用医薬組成物における有効成分となる化合物を把握することが実施可能でないと製剤化することも当然に実施可能でないことになる。イ上記アの趣旨を詳述するに，物を生産する方法の発明は，特許法2条に規定されているように，単純方法の発明とは異なり，その方法の使用をする行為のみならず，その方法により生産した物の使用，譲渡等，輸出若しくは輸入又は譲渡等の申出をする行為にもその特許の独占権が及ぶ。したがって，十分な発明の開示の代償として独占権を付与するという特許制度の趣旨を担保するために設けられた実施可能要件の規定を満たすためには，物を生産する方法のごく一部が実施できるというだけでは不十分であり，その全体について，すなわち「網羅的に」物を生産する方法の実施ができなければならない。本願発明のような物を生産する方法の発明は，「原材料」，「その処理工程」，及び「生産物」の三つの要素から成る。そして，物を生産する方法の発明については，当業者がその方法により物を製造することができなければならないから，明細書及び図面の記載並びに出願時の技術常識に基づき当業者がその物を製造できるように，原則としてこれら三つの要素を記載しなければならないものである。すなわち，物の製造方法の発明は，それにより製造される物自体が実施可能であることを当然の前提とするのであり，実施可能でない物を製造する方法の発明についてその実施可能要件について論じる余地はない。いい方を変えれば，ある物が生産できない場合に，その物を生産する方法が実施可能であることは論理的にあり得ないことである。本願発明は，（Ａ）?（Ｃ）として記載される検出工程と製剤化工程を含む抗血小板用医薬組成物の製造方法の発明である。そして，上記抗血小板用医薬組成物を製造するためには，原料となる有効な化合物を製造するなどして入手し，その化合物を製剤化すれば製造が可能となるものであるが，（Ａ）?（Ｃ）として記載される上記検出工程は，抗血小板用医薬組成物を製造する前に原料となる有効な化合物を発見するための工程であって，物の製造工程のように製造方法の一部を構成するものではなく，抗血小板用医薬組成物の製造のために原料となる有効な化合物を特定するものと解されるものである（製造方法の一部を構成しない事項が含まれる請求項の記載は明確でないことにもなる。）。すなわち，本願発明においては，抗血小板用医薬組成物の原料となる有効な化合物は，（Ａ）?（Ｃ）として記載される上記検出工程，すなわちスクリーニング方法によってのみ特定されているものであるから，スクリーニング方法でのみ特定された化合物の発明と同様に，実施可能要件を満たしていないと判断されるのは当然のことである。そして，本願発明において，抗血小板用医薬組成物を製剤するための製剤化工程には全くの特徴がないのであるから，スクリーニング方法でのみ特定された化合物の発明とは異なる実施可能要件の判断をしようがない。なお，仮に本願発明の（Ａ）?（Ｃ）として記載される上記検出工程が，抗血小板用医薬組成物の製造方法の工程の一部を構成するものであるとしても，対象となる試験化合物について検出工程を実施したところ，その化合物が所望の機能・性質を有していないことが確認されれば（ほとんどの試験化合物がそうである。），その先の製剤化工程が実施できないのであるから，実施可能要件を満たすことにはならない。 (2) スクリーニングに用いる試験化合物につき原告は，「例えば，ＦＬＩＰＲ（ＭｏｌｅｃｕｌａｒＤｅｖｉｃｅ社製）を用いる検出方法（Ｂ）によれば，４０万個を超える化合物をわずか２週間でスクリーニングすることが可能であった。」と主張する。しかし，スクリーニングのためには，４０万個を超える試験化合物を全て入手して準備するところから始めなければならない。市販されている化合物であれば購入することにより入手はできるが，多くの化合物を購入する費用は莫大なものとなる。また，購入することができない試験化合物についてはそれらを自ら製造しなければならないから，製造にかかる手間や時間，原料化合物等を購入する費用に加え，場合によっては，個々の試験化合物ごとにその製造方法の調査や製造を行うための設備を準備するための時間や費用も必要となる。４０万個程度の化合物に限っても，スクリーニングのために準備することは，当業者にとって実施可能とは到底いえない。また，化学物質データベースであるＣＡＳレジストリに収録され，登録番号（レジストリ・ナンバー）が付与されている既存の化学物質だけでも，平成８年の時点で既に１５００万個以上，平成２０年末の時点では４０００万個もの膨大な数に上るが，本願発明の方法により製造される抗血小板用医薬組成物が具体的にいかなるものであるかは，既存のものだけでも上記のとおり膨大な数に上る化合物を試験化合物としてその網羅的な探索を経ないと明らかとならない。そして，原告が主張する「４０万個を超える化合物の２週間でのスクリーニング」を仮に試験化合物を１５００万個とした場合に当て嵌めて計算しても，７５週間，すなわちスクリーニングを終了するだけでも１年半近くもの長期間を要することになる。したがって，４０万個を超える化合物を２週間でスクリーニングすることが可能であったとしても，本願発明を実施するに当たり，抗血小板剤として有用なものを網羅的に化合物自体として特定して把握するために必要な時間と費用に係る当業者の負担は甚大であり，過度の試行錯誤を課すものである。 (3)ハイスループットスクリーニング（ＨＴＳ：高速大量スクリーニング）によるリード化合物の特定につき原告は「ＨＴＳでは，異なる骨格構造を有する極めて多数の試験化合物を短期間でふるい分けすることができるため，標的であるＧＰＣＲに結合する何らかのリガンド，アゴニスト又はアンタゴニストが見つかる蓋然性が高いことは，本願優先日時点の本技術分野の技術常識である。また，一度リード化合物が取得できれば，そのリード化合物に基づいてデザインした誘導体又は類似化合物に対して更にスクリーニングを実施することにより更に多くのリガンド，アゴニスト又はアンタゴニストが見つかる蓋然性が高いことは，本願優先日時点の本技術分野の技術常識である。」旨主張する。しかし，ＨＴＳにおいてはＨＴＳに供する異なる骨格構造を有する極めて多数の試験化合物のライブラリーが必要となるが，上記(2)のとおり，極めて多数の試験化合物をスクリーニングのために準備することは，当業者が実施可能とはいえないものである。また，ＨＴＳによって得られる生理活性を有する化合物は，試験化合物で構成されるライブラリーに依存するもので，リード化合物になりうる化合物であっても，ライブラリーに含まれていないものはスクリーニングで見出せない。さらに，ライブラリーの化合物のなかには，スクリーニングでヒットしないが，その誘導体又は類似化合物はヒットする化合物もある。ＨＴＳ技術は，高速・大量にスクリーニングできるものではあるが，スクリーニングから漏れる化合物も生じるのであり，ＨＴＳを用いれば直ちに網羅的に化合物が特定して把握されるというものではない。原告は，これにつき「実際に，本願優先日以前において，ＨＯＲＫ３タンパク質以外のＧＰＣＲを用いたスクリーニングによって，目的とする化合物を選び出していた事例が多数存在する。」旨主張するが，このことは，個別に実験して初めて医薬組成物を製造するために利用できる可能性のある化合物がどのようなものか，当業者はその一部を特定して把握できることを裏付けるものである上，ＧＰＣＲという点では同じでも上記事例とは異なるＨＯＲＫ３タンパク質についてスクリーニングした結果得られる本願発明の抗血小板用医薬組成物を製造するための目的化合物が具体的にどのようなものかは，たとえ本願優先日以前に公知であった上記事例を参酌したところで，当業者は特定して把握することができないことは，ＧＰＣＲに係る上記事例ごとに得られた化合物が異なることからしても明らかである。また，原告は，本願出願後にＨＯＲＫ３タンパク質をＧＰＣＲとするスクリーニング方法によってＨＯＲＫ３タンパク質のリガンド又はアンタゴニスストが得られていることを挙げて，「この事実は，本願優先日以前において，スクリーニングによって目的とする化合物を選び出すことが可能であることが知られていた種々のＧＰＣＲと全く同様に，本願発明方法でＧＰＣＲとして用いる『ＨＯＲＫ３タンパク質』についても，実際に目的とする化合物を選び出すことが可能であることを示すものである。」旨主張する。しかし，本願明細書の記載が実施可能要件を満たすかどうかを検討するに際しては，あくまで本願明細書の記載及び出願時の技術水準に基づいて，本願発明を当業者が実施することができるかを検討するべきであるところ，上記事実はいずれも，本願明細書に接した当業者が本願明細書の記載及び出願時の技術水準に基づいて本願発明を実施できることの根拠になるものとはいえない。かえって上記事実は，本願発明の抗血小板用医薬組成物を製造するために利用できる可能性のある化合物がどのようなものかは，個別の具体的態様について実験をしてみて初めて，当業者は本願明細書に記載のないその一部について特定して把握できることを裏付けているというべきである。 (4) 試験化合物のうち公知でないものつき本願発明の医薬組成物の製造方法に用いられる化合物には，本願の出願時点では公知ではない本願出願後に新たに把握される化合物も含まれることになる。しかし，前記のとおり，ＣＡＳレジストリに収録された化学物質は，平成８年の時点で１５００万個以上であったものが平成２０年末の時点で４０００万個に増加しているように，本願の出願後も新たな化合物が続々と開発されている。本願出願のときに，公知のもの以外の化合物をスクリーニングのための試験化合物として使用して本願発明の方法により当業者が抗血小板用医薬組成物を製造しようとする場合には，その化合物自体を購入することができず，また，当業者自らが当該化合物を個別に製造しようにも，化学構造等に係る手がかりが全くないのであるから，本願発明の製造方法の実施に必要な化合物の特定，あるいはスクリーニングに供する試験化合物を入手するために要する試行錯誤の甚だしさの程度は公知のものの比ではない。 (5) 小括被告は，４０万個を超える化合物を２週間でスクリーニングでき，ＨＴＳ技術を利用すれば，抗血小板用医薬組成物となりうる化合物を特定して把握できることを否定するものではないが，それはあくまで本願発明における抗血小板用医薬組成物となりうる化合物の一部だけである。本願発明における抗血小板用医薬組成物となる化合物は，スクリーニング方法によってのみ限定され，化学物質としての特定は何らなされていない上，スクリーニング方法によって得られる化合物の「全体像」も把握できないことに照らせば，本願発明が実施可能であるということはできないというべきである。明細書の記載は，スクリーニングにより得られる一部の限られた化合物だけではなく，抗血小板用医薬組成物となる化合物が「網羅的」に特定して把握できるものでなければならないのである。そして，前記のとおり，抗血小板用医薬組成物となる化合物を網羅的に特定して把握することには，当業者にとって過度の試行錯誤が必要である。また，そもそも前記(1)のとおり，実施可能要件の趣旨からみれば，出願人に与えられる特許権の範囲は，その技術的貢献によって当業者が確実に実施ができるようになった範囲，すなわち，物や物の製法の発明の場合には，その物と提供したも同然といえる範囲に限られるというべきである。しかし，本願発明の特徴であるＨＯＲＫ３タンパク質，すなわちＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔが血小板凝集作用に関係するという技術情報が提供されれば，構造的ＡＣな特徴を有さないそのリガンド，アゴニスト又はアンタゴニストが網羅的に提供されたも同然であるなどとは到底いうことができない。したがって，「本願明細書の発明の詳細な説明は，その発明の属する技術の分野における通常の知識を有する者が本願発明の実施をすることができる程度に明確かつ十分に記載されておらず，特許法第36条第4項に規定する要件を満たしていない。」とした審決の判断は正当であり，原告主張の審決取消事由は理由がない。 (6) 原告の反論に対する再反論ア原告は，スクリーニング工程に特徴がある本願発明が実施可能要件を満たすものではないとして本願発明が保護されないものとすれば，それは本願発明による技術的貢献に対して酷であると主張する。しかし，本願発明の技術的貢献は，本願明細書の発明の詳細な説明に具体的に記載されている２つの化合物が，ＡＤＰ受容体Ｐ２ＴのアンタゴＡＣニストとして抗血小板用医薬組成物の製造に使用できることまでであって，それとは全く構造の異なる物も含むＡＤＰ受容体Ｐ２ＴのリガンＡＣド，アゴニスト又はアンタゴニスト等を提供したに等しいとは到底いうことはできない。リーチスルーなもの，すなわちスクリーニング方法の結果得られる将来の成果物について，それに特許権を設定することやスクリーニング方法発明の実施に係る契約に際して最終製品に対するロイヤリティの設定をライセンス条項に含めることが問題視されることはあっても，それが当然の権利であるとは一般的には考えられておらず，上記主張は原告が本願発明の技術的貢献を過大評価しているものである。イ原告は，本願発明の技術的貢献は，単に「ＨＯＲＫ３タンパク質，すなわちＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔタンパク質が血小板凝集作用に関係する」ことＡＣを見出しただけでなく，ＨＯＲＫ３タンパク質のアンタゴニストを有効成分として用いることにより抗血小板用組成物を製造できることを見出した点にあることを主張する。しかし，そうであったとしても，将来の成果物であるアンタゴニストを実施可能に提供したことにならないのはいうまでもない。また，本願明細書の段落【０００６】，【０００７】によれば，血小板ＡＤＰ受容体としては血小板ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔの存在が示唆されていたが，血小板ＡＤＡＣＰ受容体Ｐ２Ｔは，これまでその実体が同定されていなかったところ，ＡＣ生体内のＡＤＰ受容体拮抗物質であるアデノシン三リン酸の誘導体として合成されたＡＲＬ６７０８５は血小板ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔに対する拮抗ＡＣ作用によりＡＤＰによる血小板凝集の抑制作用を有しており，血栓症モデルにおいてその有効性が示されていたものであるから，ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔタンパク質が血小板凝集作用に関係し，そのアンタゴニストを有効成ＡＣ分として用いることにより抗血小板用組成物を製造できることは本願の優先日前に知られていたことである。本願発明の技術的貢献は，原告主張とは異なり，血小板ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔの実体がＨＯＲＫ３タンパク質でＡＣあることを明らかにし，それによりＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔを用いたスクリＡＣーニング方法を実施可能にした点にあるといえる。第３当裁判所の判断１請求原因(1)(特許庁における手続の経緯）・(2)(発明の内容）・(3)(審決の内容）の各事実は，いずれも当事者間に争いがない。２実施可能要件具備の有無審決は，本願明細書の発明の詳細な説明は，その発明の属する技術の分野における通常の知識を有する者が本願発明の実施をすることができる程度に明確かつ十分に記載されておらず，旧36条4項に規定する要件（実施可能要件）を満たしていないとし，一方，原告はこれを争うので，以下，これにつき判断する。 (1)本願における特許請求の範囲（請求項の数１）の記載は，前記第３，１ (2)のとおりである（甲６）。 (2)本願明細書における発明の詳細な説明の記載の要旨は，以下のとおりである（甲３）。ア【技術分野】「本発明は，抗血小板剤スクリーニング方法に関する。（段落【０００１】）イ【背景技術】・「血小板は，ドンネ（Ｄｏｎｎｅ）によって１８４２年に発見（非特許文献１）されて以来，長い間，止血に必要な血液中の１成分として扱われてきた。今日では血小板は単に止血機構の主役を演ずるだけでなく，臨床的に注目される動脈硬化の成立，血栓性疾患を含む循環器疾患，癌転移，炎症，移植後の拒絶反応，更には，免疫反応への関与など，多機能性を示すことが明らかにされている。」（段落【０００２】）・「現在，血栓性疾患及び虚血性疾患に対して，薬剤又は物理的方法によって血行の再開を図る治療が行なわれている。しかしながら，最近，血行再建が行なわれた後に，内皮細胞を含む血管組織の破綻，あるいは，薬剤そのものによる線溶・凝固バランスの崩壊等で，血小板の活性化，粘着，及び／又は凝集が亢進する現象が発見され，臨床的にも問題になっている。例えば，ｔ?ＰＡ等を用いた血栓溶解療法により再疎通が得られた後，線溶能及び／又は凝固能が活性化され，全身の凝固・線溶バランスが崩壊することが明らかになってきた。臨床上は，再閉塞をもたらし，治療上大きな問題となっている（非特許文献２）。」（段落【０００３】）・「一方，狭心症若しくは心筋梗塞などの冠動脈狭窄，又は大動脈狭窄を基盤とした疾患の治療において，ＰＴＣＡ（Ｐｅｒｃｕｔａｎｅｏｕｓｔｒａｎｓｌｕｍｉｎａｌｃｏｒｏｎａｒｙａｎｇｉｏｐｌａｓｔｙ）療法が急速に普及し，一定の成果を挙げている。しかし，この療法は，内皮細胞を含む血管組織を傷害し，急性冠閉塞，更には，３割近くの治療例で発現する再狭窄が大きな問題となっている。このような血行再建療法後の種々の血栓性弊害（再閉塞等）には，血小板が重要な役割を果たしている。従って，これらの血栓性弊害を予防・治療する薬剤として，抗血小板剤が期待されている。」（段落【０００４】）・「ところで，血小板の活性化，粘着，及び凝集を惹起又は亢進する重要な因子として，アデノシン二リン酸（Ａｄｅｎｏｓｉｎｅ５’?ｄｉｐｈｏｓｐｈａｔｅ；ＡＤＰ）が知られている。ＡＤＰは，コラーゲンやトロンビン等で活性化された血小板から，あるいは，血行再建等により傷ついた血球，血管内皮細胞，又は臓器から放出される。ＡＤＰは，血小板膜に存在するＧタンパク質共役型のＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔを介して，血小板を活性化すると言われている（非特許文献３）。」（段落【０００５】）・「血小板ＡＤＰ受容体としては，Ｇタンパク質の１種であるＧｑに共役してホスホリパーゼＣ（ＰｈｏｓｐｈｏｌｉｐａｓｅＣ；ＰＬＣ）をＰＬ介して細胞内Ｃａ濃度を上げるタイプの血小板ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔ２＋と，Ｇタンパク質の１種であるＧｉに共役してアデニル酸シクラーゼＣ（Ａｄｅｎｙｌａｔｅｃｙｃｌａｓｅ；ＡＣ）の活性を抑制する血小板ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔとの存在が示唆されていた。現在，血小板ＡＤＡＣＰ受容体Ｐ２Ｔは，血小板ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｙ１と呼ばれる受容体ＰＬＣであることが同定されているが，血小板ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔは，これＡＣまでその実体が同定されていなかった（非特許文献４）。」（段落【０００６】）・「以上の知見から，血小板のＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔに対する拮抗薬は，ＡＣ強力な抗血小板剤となることが期待される。しかし，チクロピジンやクロピドグレルは，抗血栓作用が弱く，しかも，副作用が強い等の問題点を抱えており，また，ＡＴＰ類縁体であるＡＲＬ６７０８５若しくはその誘導体，又はＡｐ４Ａの誘導体などについても，ＡＤＰ受容体拮抗薬として研究が進められているが，全てヌクレオチドの誘導体であり，経口活性が充分でなく，しかも，血小板凝集抑制活性が弱いなどの問題を抱えており，強力で経口活性を有するＡＤＰ受容体拮抗薬が熱望されている（非特許文献９）。しかしながら，これまで，血小板に存在するＡＤＰ受容体Ｐ２ＴタＡＣンパク質は，同定されておらず，簡便な化合物スクリーニング系の構築が困難であったため，ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔ拮抗薬の開発は進展していＡＣなかった。」（段落【０００８】）・「なお，本発明で用いることのできるヒトＡＤＰ受容体Ｐ２ＴタンパＡＣク質と同一のアミノ酸配列からなるポリペプチドをコードするＤＮＡ，及び前記ＤＮＡがコードする推定アミノ酸配列については，種々の報告（特許文献１?４）があるが，いずれもリガンドが解明されておらず，血小板に存在するＡＤＰ受容体であるとの記載もない。」（段落【０００９】）ウ【発明が解決しようとする課題】「従って，本発明の課題は，抗血小板剤として有用なアデノシン二リン酸（ＡＤＰ）受容体Ｐ２Ｔ拮抗薬を得るための簡便なスクリーニング系ＡＣ及び新たな抗血小板剤を提供することにある。」（段落【００１１】）エ【課題を解決するための手段】・「本発明者は，前記課題を解決するために鋭意研究を行なった結果，Ｐ２Ｔ受容体をコードする核酸（具体的にはＨＯＲＫ３遺伝子）を単離ＡＣすることに成功し，塩基配列及び推定アミノ酸配列を決定した。次に，前記受容体をコードする核酸を含むベクター，及び前記ベクターを含む宿主細胞を順次作成し，前記宿主細胞を用いてＰ２Ｔ受容体を発現さＡＣせることにより，新規な組換えＰ２Ｔ受容体の生産を可能にし，前記ＡＣ受容体がＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔ活性を有することから，前記受容体及びＡＣ前記受容体を発現する細胞が抗血小板剤スクリーニングツールとなることを確認した。また，前記受容体又は前記受容体を発現する細胞を用い，試験化合物がＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔリガンド，アンタゴニスト，又ＡＣはアゴニストであるか否かを検出する方法，及び前記検出方法を用いた抗血小板剤のスクリーニング方法を確立した。更に，抗血小板作用を示す物質として知られている化合物（具体的には，２ＭｅＳＡＭＰ又はＡＲ?Ｃ６９９３１ＭＸ）が，前記検出方法にて前記受容体のアンタゴニスト活性を示すことを確認し，前記受容体のアンタゴニストが確かに抗血小板剤として有用であることを示した。そして，前記検出工程を含む，抗血小板用医薬組成物の製造方法を確立し，本発明を完成させた。」（段落【００１２】）・「前記「Ｇｉ」は，受容体と共役して細胞内へのシグナル伝達・増幅因子として機能するＧタンパク質のサブファミリーの１つであって，アデニル酸シクラーゼの活性を抑制するＧタンパク質である。アデニル酸シクラーゼの活性が抑制されると，例えば，細胞内ｃＡＭＰ濃度が低下する。また，前記「ホスホリパーゼＣ活性促進性Ｇタンパク質」は，受容体と共役して細胞内へのシグナル伝達・増幅因子として機能するＧタンパク質のサブファミリーの１つであって，ホスホリパーゼＣの活性を促進するＧタンパク質である。ホスホリパーゼＣの活性が促進されると，例えば，細胞内Ｃａ濃度が上昇する。ホスホリパーゼＣ活性促進性Ｇタン２＋パク質としては，例えば，Ｇｑを挙げることができる。更に，前記「ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔ」は，ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔを有すＡＣＡＣるポリペプチドを意味する。」（段落【００１４】）オ【発明の効果】「血小板ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔ活性を阻害する物質は，抗血小板作用をＡＣ示し，血栓性弊害の治療を可能とする。従って，本発明の抗血小板剤スクリーニングツールによれば，抗血小板剤として有用な血小板ＡＤＰ受容体Ｐ２ＴアンタゴニストをスクリーニＡＣング及び評価することができる。本発明のアンタゴニスト若しくはアゴニスト検出方法を用い，又は本発明のリガンド検出方法とアンタゴニスト若しくはアゴニスト検出方法とを組み合わせて用いることにより，血小板ＡＤＰ受容体Ｐ２ＴアンタゴニＡＣストを選択し，抗血小板剤として有用な物質をスクリーニングすることができる。次いで，前記スクリーニング方法で選択された物質を有効成分とし，担体，賦形剤，及び／又はその他の添加剤を用いて製剤化することにより，抗血小板用医薬組成物を製造することができる。また，本発明のリガンド，アンタゴニスト，又はアゴニスト検出方法は，抗血小板剤として有用な物質をスクリーニングする為のみでなく，抗血小板用医薬組成物の品質規格の確認試験において，用いることも可能である。本発明のリガンド，アンタゴニスト又はアゴニスト検出方法を用いて，試験化合物が血小板ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔリガンド，アンタゴニスト，又ＡＣはアゴニストであるか否かを検出し，次いで，前記アンタゴニスト又はリガンドを製剤化することにより，抗血小板用医薬組成物を製造することができる。」（段落【００１５】）カ【発明を実施するための最良の形態】・「以下，本発明を詳細に説明する。（１）抗血小板剤スクリーニングツール本発明の抗血小板剤スクリーニングツールには，ポリペプチド型抗血小板剤スクリーニングツールと，形質転換細胞型抗血小板剤スクリーニングツールとが含まれる。」（段落【００１６】）・「（２）ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔリガンド，アンタゴニスト，又はアゴニＡＣスト検出方法前記スクリーニングツール用ポリペプチド，又はスクリーニングツール用形質転換細胞を検出ツールに用いて，試験化合物がＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔリガンド，アンタゴニスト，又はアゴニストであるか否かを検出ＡＣすることができる。（以下略）」（段落【００４４】）・「（３）抗血小板剤スクリーニング方法本発明の抗血小板剤スクリーニングツール（ポリペプチド型抗血小板剤スクリーニングツール及び形質転換細胞型抗血小板剤スクリーニングツールの両方を含む）を用いると，血小板のＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔに対ＡＣするリガンド，アンタゴニスト，又はアゴニストをスクリーニングすることができる。」（段落【００６１】）・「１）リガンドスクリーニング方法本発明のリガンドスクリーニング方法は，本発明のリガンド検出方法により，ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔリガンドであるか否かを検出する工程，ＡＣ及びＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔリガンドを選択する工程を含む限り，特に限ＡＣ定されるものではない。」（段落【００６６】）・「２）Ｃａ型スクリーニング方法２＋本発明のＣａ型スクリーニング方法は，本発明のＣａ型検出方法２＋２＋により，ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔアンタゴニスト又はアゴニストであるかＡＣ否かを検出する工程，及びＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔアンタゴニスト又はアＡＣゴニストを選択する工程を含む限り，特に限定されるものではない。」（段落【００６９】）・「３）ｃＡＭＰ型スクリーニング方法本発明のｃＡＭＰ型スクリーニング方法は，本発明のｃＡＭＰ型検出方法により，ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔアンタゴニスト又はアゴニストであＡＣるか否かを検出する工程，及びＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔアンタゴニスト又ＡＣはアゴニストを選択する工程を含む限り，特に限定されるものではない。」（段落【００７４】）・「４）ＧＴＰγＳ結合型スクリーニング方法本発明のＧＴＰγＳ結合型スクリーニング方法は，本発明のＧＴＰγ Ｓ結合型検出方法により，ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔアンタゴニスト又はアＡＣゴニストであるか否かを検出する工程，及びＡＤＰ受容体Ｐ２ＴアンＡＣタゴニスト又はアゴニストを選択する工程を含む限り，特に限定されるものではない。」（段落【００７９】）・「（４）抗血小板用医薬組成物の製造本発明には，前記２）?４）記載のスクリーニング方法により，あるいは，１）?４）記載のスクリーニング方法を組み合わせることにより選択されるＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔアンタゴニストである物質（例えば，ＡＣ化合物，ペプチド，抗体，又は抗体断片）を有効成分とする抗血小板剤が包含される。」（段落【００８３】）・「また，抗血小板用医薬組成物の品質規格の確認試験において，本発明のリガンド検出方法，Ｃａ型検出方法，ｃＡＭＰ型検出方法，及び／２＋又はＧＴＰγＳ結合型検出方法によるＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔリガンド，ＡＣアンタゴニスト，又はアゴニストであるか否かを検出する工程，及び製剤化工程を含む，抗血小板用医薬組成物の製造方法も本発明に含まれる。」（段落【００８５】）・「本発明のＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔアンタゴニスト（例えば，化合物，ペＡＣプチド，抗体又は抗体断片）を有効成分とする製剤は，前記有効成分のタイプに応じて，それらの製剤化に通常用いられる担体，賦形剤，及び／又はその他の添加剤を用いて調製することができる。」（段落【００８６】）キ【実施例】・「実施例１：ＡＤＰ受容体Ｐ２ＴＡＣ遺伝子ＨＯＲＫ３の単離本実施例では，以下に示す手順に従って，ヒト脳ｃＤＮＡ（Ｃｌｏｎｔｅｃｈ社製）をテンプレートとして，ＰＣＲ法により，ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔ遺伝子ＨＯＲＫ３（以下，単に，ＨＯＲＫ３遺伝子と称する）ＡＣの全長ｃＤＮＡを取得した。」（段落【００９３】）・「実施例２：血球細胞におけるＨＯＲＫ３遺伝子の発現分布の確認健常人ボランティアよりヘパリン採血し，４００×ｇで１０分間遠心処理を行なった。得られた上層を多血小板血漿として分取した。また，下層には６％デキストラン／生理食塩水を１／３量加えて室温にて１時間放置した。その上清を取り，１５０×ｇで５分間遠心処理した後，沈渣をＨＢＳＳ（Ｈａｎｋｓ’ＢａｌａｎｃｅｄＳｏｌｔＳｏｌｕｔｉｏｎ）に懸濁した。これを等量のフィコール（ＦｉｃｏｌｌＰａｑｕｅ；Ｐｈａｒｍａｃｉａ社）に重層し，４００×ｇで３０分間遠心処理を行なった。こうして得られた中間層を「単核球画分」として，沈渣を多形核白血球として分取した。前記多形核白血球にＣＤ１６マイクロビーズ（第一化学薬品社製）を加え，磁器スタンドにて「好中球画分」と「好酸球画分」とに分離した。」（段落【００９６】）・「実施例３：ＨＯＲＫ３タンパク質及びＧｑｉを共発現させたＣ６?１５細胞における２ＭｅＳＡＤＰ又はＡＤＰによる細胞内Ｃａ濃度の上２＋昇の確認ＡＤＰ又は２ＭｅＳＡＤＰ（２?メチルチオ?ＡＤＰ）等のプリン類の多くは，細胞に作用させると，内在性の細胞膜受容体を介して細胞内Ｃａの上昇を認める。そのため，外来性に導入した遺伝子由来のタン２＋パク質が，ＡＤＰ又は２ＭｅＳＡＤＰに反応するか否かを検定するためには，これらの物質に反応しない細胞を用いてタンパク質を発現させることが好ましい。ラットグリオーマ細胞株の一種であるＣ６?１５は，ＡＤＰ等に反応しないことが知られている（Ｃｈａｎｇｅ，Ｋ．ら，Ｊ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．，２７０，２６１５２?２６１５８，１９９５）。本実施例では，ＨＯＲＫ３タンパク質を発現させる細胞としてＣ６?１５を使用した。また，ＨＯＲＫ３タンパク質を発現させるための発現プラスミドとして，前記実施例１で得られたプラスミドｐＥＦ?ＢＯＳ?ｄｈｆｒ?ＨＯＲＫ３を用いた。」（段落【０１０３】）・「実施例４：ＨＯＲＫ３タンパク質を発現するＣＨＯ細胞における２ＭｅＳＡＤＰ又はＡＤＰによるｃＡＭＰ産生阻害の確認前記実施例３により，前記ＡＤＰ受容体がＧｉ共役型受容体であることが判明したことから，前記ＡＤＰ受容体はアデニル酸シクラーゼの活性を抑制する活性を持っていることが予測される。そこで，本発明のｃＡＭＰ型スクリーニング方法を実施するには，前記ＡＤＰ受容体タンパク質を発現させるための宿主細胞として，ＡＤＰや２ＭｅＳＡＤＰによってアデニル酸シクラーゼの活性を抑制する活性を持っていない細胞株を選択することが好ましい。以下の方法に従い，ＡＤＰや２ＭｅＳＡＤＰによってフォルスコリン刺激によるｃＡＭＰの産生量を下げない細胞を検索した結果，ＣＨＯ細胞が最適であることが判明したので，前記ＡＤＰ受容体タンパク質を発現させるための細胞としてＣＨＯ細胞を用いた。なお，本実施例では，核酸の新生合成に必須の酵素であるジヒドロ葉酸レダクターゼ（ＤＨＦＲ）を欠失した細胞株［ＣＨＯ?ｄｈｆｒ（?）株］を特に使用した。ＨＯＲＫ３タンパク質を発現させるための発現プラスミドとしてｐＥＦ?ＢＯＳ?ｄｈｆｒ?ＨＯＲＫ３を使用した。」（段落【０１１０】）・「実施例５：ＨＯＲＫ３タンパク質を発現するＣ６?１５細胞における２ＭｅＳＡＤＰ又はＡＤＰによるｃＡＭＰ産生阻害の確認および阻害剤の影響ＡＤＰや２ＭｅＳＡＤＰによってフォルスコリン刺激によるｃＡＭＰの産生量を下げない細胞として，Ｃ６?１５細胞も最適であることが判明したので，ＡＤＰ受容体タンパク質を発現させるための細胞としてＣ６?１５細胞も用いた。ＡＤＰ受容体を発現させるための発現ベクターとしてｐＥＦ?ＢＯＳ ?ｄｈｆｒ?ＨＯＲＫ３を使用した。」（段落【０１１４】）・「実施例６：ＨＯＲＫ３タンパク質発現Ｃ６?１５細胞と２ＭｅＳＡＤＰとの結合実験実施例５で作製したＨＯＲＫ３タンパク質発現Ｃ６?１５細胞を回収及び洗浄した後，５ｍｍｏｌ／Ｌ?ＥＤＴＡとプロテアーゼインヒビターカクテルセットＣｏｍｐｌｅｔｅ（ベーリンガーマンハイム社製）ＴＭとを含有する２０ｍｍｏｌ／Ｌ?Ｔｒｉｓ?ＨＣｌ（ｐＨ７．４）に懸濁して，ポリトロンにてホモジェナイズした。超遠心を行った後，沈殿を１ｍｍｏｌ／Ｌ?ＥＤＴＡ，１００ｍｍｏｌ／Ｌ?ＮａＣｌ，０．１％ＢＳＡ，及びＣｏｍｐｌｅｔｅを含有する５０ｍｍｏｌ／Ｌ?ＴｒＴＭｉｓ?ＨＣｌ（ｐＨ７．４）に懸濁し，これを膜画分とした。」（段落【０１１９】）・「実施例７：ヒト血小板凝集阻害活性の確認健常人（成人，男子）より１／１０容クエン酸ナトリウムにて採血を行ない，ＤｅＭａｒｃｏらの方法（Ｊ．Ｃｌｉｎ．Ｉｎｖｅｓｔ．，７７，１２７２?１２７７，１９８６）に従い，多血小板血漿（ＰＲＰ）を調製した。ＰＲＰは，自動血球計数器（ＭＥＫ６２５８；日本光電）を用いて，３×１０／ｍＬに調製して使用した。凝集惹起剤であ８るＡＤＰは，ＭＣメディカル社の製品を使用した。実施例５でＨＯＲＫ３タンパク質アンタゴニスト活性を示すことを確認した２ＭｅＳＡＭＰ又はＡＲ?Ｃ６９９３１ＭＸを使用し，前記化合物を溶解する溶媒としては，生理食塩水を用いた。血小板凝集は，血小板凝集計（ＭＣＭヘマトレーサー２１２；ＭＣメディカル）を用いて測定した。すなわち，ＰＲＰ（８０μＬ）とサンプル（２ＭｅＳＡＭＰ又はＡＲ?Ｃ６９９３１ＭＸ）又は溶媒（１０μ Ｌ）とを，３７℃で１分間インキュベートした後，ＡＤＰ（２０?２００μｍｏｌ／Ｌ）１０μＬを添加し，透過光の変化を１０分間記録し，その最大凝集率から凝集阻害（％）を算出した。図１に，２ＭｅＳＡＭＰを用いた場合の結果を示し，図２に，ＡＲ? Ｃ６９９３１ＭＸを用いた場合の結果を示す。２ＭｅＳＡＭＰのデータ（図１）は，ボランティア２名を用いた実験結果の「平均値」で表し，ＡＲ?Ｃ６９９３１ＭＸのデータ（図２）は，ボランティア３名を用いた実験結果の「平均値＋標準誤差」で表した。両薬剤ともに，ＡＤＰ惹起血小板凝集を濃度依存的に阻害し，その阻害強度は，惹起剤であるＡＤＰの濃度に依存していた。本実施例より，ＨＯＲＫ３タンパク質アンタゴニストが抗血小板作用を示すことが明確である。」（段落【０１２３】）ク【産業上の利用可能性】「血小板ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔ活性を阻害する物質は，抗血小板作用をＡＣ示し，血栓性弊害の治療を可能とする。従って，本発明の抗血小板剤スクリーニングツールによれば，抗血小板剤として有用な血小板ＡＤＰ受容体Ｐ２ＴアンタゴニストをスクリーニＡＣング及び評価することができる。本発明のアンタゴニスト若しくはアゴニスト検出方法を用い，又は本発明のリガンド検出方法とアンタゴニスト若しくはアゴニスト検出方法とを組み合わせて用いることにより，血小板ＡＤＰ受容体Ｐ２ＴアンタゴニＡＣストを選択し，抗血小板剤として有用な物質をスクリーニングすることができる。次いで，前記スクリーニング方法で選択された物質を有効成分とし，担体，賦形剤，及び／又はその他の添加剤を用いて製剤化することにより，抗血小板用医薬組成物を製造することができる。また，本発明のリガンド，アンタゴニスト，又はアゴニスト検出方法は，抗血小板剤として有用な物質をスクリーニングする為のみでなく，抗血小板用医薬組成物の品質規格の確認試験において，用いることも可能である。本発明のリガンド，アンタゴニスト又はアゴニスト検出方法を用いて，試験化合物が血小板ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔリガンド，アンタゴニスト，又ＡＣはアゴニストであるか否かを検出し，次いで，前記アンタゴニスト又はリガンドを製剤化することにより，抗血小板用医薬組成物を製造することができる。」（段落【０１２４】）ケ図面【図１】ヒトクエン酸血由来多血小板血漿（ＰＲＰ）のＡＤＰ惹起血小板凝集における２ＭｅＳＡＭＰの効果を示すグラフである。【図２】ヒトクエン酸血由来ＰＲＰのＡＤＰ惹起血小板凝集におけるＡＲ ?Ｃ６９９３１２ＭＸの効果を示すグラフである。 (3)上記(1)(2)の記載によれば，本願発明は，抗血小板剤として有用なアデノシン二リン酸（ＡＤＰ）受容体Ｐ２Ｔ拮抗薬を得るための簡便なスクリーＡＣニング系及び新たな抗血小板剤を提供することを課題とし，その解決手段として，Ｐ２Ｔ受容体をコードする核酸（具体的にはＨＯＲＫ３遺伝子）をＡＣ単離させ，塩基配列及び推定アミノ酸配列を決定したもの，言い換えれば，血小板ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔの実体がＨＯＲＫ３タンパク質であることを明ＡＣらかにし，それにより，Ｐ２Ｔ受容体又はＰ２Ｔ受容体を発現する細胞ＡＣＡＣを用い，試験化合物がＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔリガンド，アンタゴニスト，又ＡＣはアゴニストであるか否かを検出する方法，及び前記検出方法を用いた抗血小板剤のスクリーニング方法を確立した上，かかる検出工程を含む抗血小板用医薬組成物の製造方法を確立しようとしたものであることが認められる。 (4)なお，本願の原出願である特願２００２?５３９３８９号に基づき原告は，平成１６年２月６日に特許第３５１９０７８号（発明の名称「抗血小板剤スクリーニング方法」）として特許権を取得している（特許公報，甲１３）。その内容は下記のとおりであり，本願請求項１の（Ａ），（Ｂ），（Ｃ）等毎に，いわゆる方法の発明として原告が特許権を取得していることが認められる。記・【請求項１】 (１）（ｉ）配列番号２で表されるアミノ酸配列を有するポリペプチド，（ii）配列番号２で表されるアミノ酸配列の１?１０個のアミノ酸が欠失，置換，及び／若しくは付加されたアミノ酸配列を有し，しかも，ＡＤＰと結合し，Ｇｉに共役することにより，アデニル酸シクラーゼの活性を抑制する活性を有するポリペプチド，又は，（iii）配列番号２で表されるアミノ酸配列との相同性が９５％以上であるアミノ酸配列を有し，しかも，ＡＤＰと結合し，Ｇｉに共役することにより，アデニル酸シクラーゼの活性を抑制する活性を有するポリペプチド，前記ポリペプチドを含む細胞膜画分，あるいは，前記ポリペプチドをコードするＤＮＡを含む発現ベクターで形質転換され，前記ポリペプチドを発現している形質転換細胞と，試験化合物とを，ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔ標識リガンド存在下で，接触ＡＣさせる工程，並びに（２）前記ポリペプチド，細胞膜画分，又は形質転換細胞への標識リガンドの結合量の変化を分析する工程を含む，試験化合物がＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔリガンドであるか否かを検出する方法。ＡＣ・【請求項２】（１）Ｃ末端のアミノ酸配列が，配列番号１１で表されるアミノ酸配列であり，しかも，ホスホリパーゼＣ活性促進性Ｇタンパク質のホスホリパーゼＣ活性促進活性を有する部分ポリペプチドとＧｉの受容体共役活性を有する部分ポリペプチドとのキメラであるＧタンパク質キメラを共発現している，（ｉ）配列番号２で表されるアミノ酸配列を有するポリペプチド，（ii）配列番号２で表されるアミノ酸配列の１?１０個のアミノ酸が欠失，置換，及び／若しくは付加されたアミノ酸配列を有し，しかも，ＡＤＰと結合し，Ｇｉに共役することにより，アデニル酸シクラーゼの活性を抑制する活性を有するポリペプチド，又は，（iii）配列番号２で表されるアミノ酸配列との相同性が９５％以上であるアミノ酸配列を有し，しかも，ＡＤＰと結合し，Ｇｉに共役することにより，アデニル酸シクラーゼの活性を抑制する活性を有するポリペプチドをコードするＤＮＡを含む発現ベクターで形質転換され，前記ポリペプチドを発現している形質転換細胞と，試験化合物とを接触させる工程，及び（２）前記形質転換細胞内におけるＣａ濃度の変化を分析する工程を含２＋む，試験化合物がＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔアンタゴニスト又はアゴニストでＡＣあるか否かを検出する方法。・【請求項３】（１）（ｉ）配列番号２で表されるアミノ酸配列を有するポリペプチド，（ii）配列番号２で表されるアミノ酸配列の１?１０個のアミノ酸が欠失，置換，及び／若しくは付加されたアミノ酸配列を有し，しかも，ＡＤＰと結合し，Ｇｉに共役することにより，アデニル酸シクラーゼの活性を抑制する活性を有するポリペプチド，又は，（iii）配列番号２で表されるアミノ酸配列との相同性が９５％以上であるアミノ酸配列を有し，しかも，ＡＤＰと結合し，Ｇｉに共役することにより，アデニル酸シクラーゼの活性を抑制する活性を有するポリペプチドをコードするＤＮＡを含む発現ベクターで形質転換され，前記ポリペプチドを発現している形質転換細胞と試験化合物とを，血小板ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔのアゴニストの共存下ＡＣにおいて，接触させる工程，並びに，（２）前記形質転換細胞内におけるｃＡＭＰ濃度の変化を分析する工程を含む，試験化合物がＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔアンタゴニスト又はアゴニストＡＣであるか否かを検出する方法。・【請求項４】請求項１?３のいずれか一項に記載の方法，あるいは，これらを組み合わせることによる，ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔリガンド，アンタゴニスト，又ＡＣはアゴニストであるか否かを検出する工程，及びＡＤＰ受容体Ｐ２ＴアＡＣンタゴニストを選択する工程を含む，抗血小板剤をスクリーニングする方法。 (5)アところで，平成１３年１０月３１日になされた原出願からの分割出願として平成１５年１０月１４日になされた本願について適用される平成１４年法律第２４号による改正前の特許法（旧）36条4項は，前記のとおり，「前項第３号の発明の詳細な説明は，経済産業省令で定めるところにより，その発明の属する技術の分野における通常の知識を有する者がその実施をすることができる程度に明確かつ十分に，記載しなければならない。」と定めており，これは実務上，実施可能要件と称されているが，原告がなした本件特許出願（本願）が上記要件を満たさないものであれば，同法49条4号により拒絶査定を受けるべきものとなるので，以下，その該当性の有無について検討する。イ上記条文は，その発明の属する技術の分野における通常の知識を有する者（当業者）が，明細書及び図面に記載した事項と出願時の技術常識とに基づき，請求項に係る発明を実施することができる程度に，発明の詳細な説明をしなければならないとしたものである。これは，特許を認め権利を設定するということは，十分な発明の開示の代償として独占権を付与するというのが制度の趣旨であることから，発明の詳細な説明の記載は当業者が当該発明を実施できるようにされていなければならない，ということである。ウそこで，これを本願についてみると，本願請求項の構成は，前記のとおり，「（Ａ）・（Ｂ）・（Ｃ）の定める各検出方法いずれか又はこれらを組み合わせたことによるＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔアンタゴニスト等を検出すＡＣる工程」と「製造化工程」と含む「抗血小板用医薬組成物の製造方法」とするものである。上記構成は，概ね，原告が前記特許第３５１９０７８号（甲１３）により取得した特許権請求項１?４の記載に「製造化工程」を付加し「抗血小板用医薬組成物の製造方法」としたものである。そして，検出方法（Ａ）・（Ｂ）・（Ｃ）については具体的な技術内容が特定されているものの，その余の「製造化工程」・「医薬組成物の製造方法」には具体的な技術内容の記載が見当たらない。一方，本願請求項１は，その記載内容からして，末尾にある「医薬組成物の製造方法」であるから，「製造方法」の観点か，又は「物」の観点，すなわち製造原料の観点や製造された医薬組成物の観点若しくはその組み合わせに発明的な特徴があるのが通例であるが，本願請求項１には上記発明的特徴を窺わせる記載が見当たらない。上記によれば，本願請求項１は旧36条6項2号にいう「特許を受けようとする発明が明確であること」（明確性要件）の要件を満たすか問題となる余地があるが，審決は本願につき旧36条4項の実施可能要件についてのみ判断しているので，以下その当否に限って検討する。エ(ｱ) 本願請求項１（本願発明）の場合，「製造される物」は有効成分である化合物と製剤化に必要な汎用の成分とからなる「抗血小板用医薬組成物」であるから，当業者がかかる医薬組成物を製造するためには，明細書の記載から有効成分たる化合物が何であるかを理解・把握する必要があり，その際は，有効成分たる化合物を化学構造の観点から化合物自体として把握する必要があるというべきである。すなわち，本願発明の製造方法において製剤化工程を行うためには，その前提として，抗血小板用医薬組成物における有効成分となるものを化合物自体として特定して把握する必要があるというべきである。そうすると，審決が「当該製造方法において，製剤化工程を行うには，当該製剤化工程に先立って，当該（Ａ）?（Ｃ）のいずれか１つの検出方法，又は，それらの組み合わせによるスクリーニングでもって，公知のものに限ってみても，種々の化合物，ペプチド等の，広範かつ無数に近い試験化合物の中より，抗血小板剤として有用なものを化合物自体として特定して把握する必要がある。」（５頁３０行?６頁１行）としたことに誤りはない。 (ｲ) そこで，かかる見地から本願発明をみるに，本願明細書（甲３）には，（Ａ）?（Ｃ）として特定される検出方法によって抗血小板医薬となり得る化合物たるＡＤＰ受容体Ｐ２ＴアンタゴニストをスクリーニＡＣングすることができること，すなわち抗血小板医薬の有効成分となる可能性のある化合物を選び出すことが可能であること，抗血小板作用を示す物質として知られている化合物（具体的には２ＭｅＳＡＭＰ又はＡＲ ?Ｃ６９９３１ＭＸ）が，（Ａ）?（Ｃ）として特定される検出方法によってアンタゴニスト活性を示すことが確認できたことが記載されている（段落【００１２】）。また，抗血小板剤として公知のチクロピジンやクロピドグレルの体内での代謝物がＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔを阻害するＡＣことで効果をもたらしていると考えられていることなどが紹介され，血小板のＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔに対する拮抗薬は，抗血小板剤となる期待ＡＣのあることが記載されている（段落【０００７】，【０００８】）。そして，実施例では，上記２つの化合物（２ＭｅＳＡＭＰ，ＡＲ?Ｃ６９９３１ＭＸ）についての検出実験が行なわれている（段落【０１１４】 ?【０１２１】）。しかし，上記２つの化合物は抗血小板作用を示すことが知られていたものであるからＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔのアンタゴニストである蓋然性ＡＣが高く，これらがアンタゴニスト活性を示すことが確認されたという結果は，単に（Ａ）?（Ｃ）として特定される検出方法が有効な検出方法であることの証左になるにすぎない。しかも，実施例は単に上記２つの化合物からＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔアンタゴニスト活性が検出されたことＡＣを示すのみで，検出される化合物が共通して持つ化学構造や物性など「物」の観点からの説明はなく，このような実施例の記載から他にいかなる化合物が検出されるか当業者が理解することはできない。すなわち，この２つの化合物以外にどのような化学構造や物性の化合物が（Ａ）?（Ｃ）として特定される検出方法によって有効成分として検出されるか，当業者は理解することができない。そして，本願明細書（甲３）には，何ら新規な化合物からなるリガンド，アンタゴニスト，アゴニストを発見したことは記載されておらず，したがって，新規な医薬組成物を製造することも記載されていない。以上のとおり，本願明細書（甲３）は，実施例で検出が行われた個別の２つの物質に関してＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔアンタゴニスト活性が確認ＡＣされた旨の記載があるに止まるものであり，どのような化学構造や物性の化合物が有効成分となるかについての具体的な記載はない。したがって，当業者は，本願明細書の記載からある化学構造の化合物を含む組成物が本願発明に該当するかどうかを認識・判断することはできない。そして，本願発明の特許請求の範囲全体を実施するためには，特定されていない無数の化合物を無作為に製造し，特許請求の範囲に記載された検出方法を適用して試験化合物からＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔリガンド，アンＡＣタゴニスト又はアゴニストが検出されるかどうかを確かめ，ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔアンタゴニストたる化合物を見つけ出さなければならないＡＣが，このことは当業者に過度の試行錯誤を強いるものというべきである。すなわち，本願明細書の記載からは，スクリーニング工程を経てアンタゴニストとなる化合物が発見された場合に限り，その化合物を用いた抗血小板用医薬組成物を認識できるということが示唆されているのみであり，このことは特定の医薬組成物を認識しうることの単なる期待を示しているにすぎないのであるから，アンタゴニストとなる化合物を発見し，その化合物を用いた抗血小板用医薬組成物を認識するまでにはなお当業者に過度の負担を強いるものである。 (ｳ) これに対し，原告は，本願優先日（平成１２年１１月１日又は平成１３年１月１１日）時点での技術水準を正確に認識し，本願明細書の発明の詳細な説明の記載からＨＯＲＫ３タンパク質が有する特徴的な結合特性を正確に把握すれば，ＨＯＲＫ３タンパク質をＧＰＣＲとして用いる本願発明において「特定の医薬組成物を認識しうること」には極めて高い蓋然性が認められるから，当業者はＨＯＲＫ３タンパク質をＧＰＣＲとして用いる本願発明方法によって「特定の医薬組成物を認識しうること」が極めて高い蓋然性を有することは自明であると主張する。しかし，前記のとおり，本願発明の場合，「製造する物」は有効成分である化合物と製剤化に必要な汎用の成分とからなる抗血小板用医薬組成物であるから，当業者は明細書の記載自体から抗血小板用医薬組成物における有効成分となるものを化合物自体として特定して把握することができること，いいかえれば，明細書の記載自体からある化学構造の化合物を含む組成物が本願発明に該当するかどうかを認識・判断することができなければならないというべきである。そうすると，当業者がスクリーニング工程を含む検出過程を経なければ有効成分となる化合物を把握することができないという点において，候補化合物の多寡，スクリーニング対象となる化合物群ないしライブラリーの入手のしやすさ，検出に要する時間の長短，スクリーニング操作が簡便であるかなどにかかわらず，本願明細書の発明の詳細な説明は，その発明の属する技術の分野における通常の知識を有する者が本願発明の実施をすることができる程度に明確かつ十分に記載されているとはいえない，即ち本願における発明の詳細な説明は実施可能要件（旧36条4項）を充足していないと認めるのが相当である。 (6) 原告の主張に対する補足的判断アなお，原告は，本願発明と同じ生物関連発明の分野において，製造される目的物である「物」が出願時に網羅的に化合物として特定して把握されていない場合であっても，製造方法の特許として被告が特許の成立を認めている事例がある（例えば，特許第２９１２６１８号〔甲４９〕，第２５９４９００号〔甲５０〕，２７１４７８６号〔甲５１〕，２８６５６４５号〔甲５２〕）と主張する。しかし，特許出願が実施可能要件を満たすか否かの判断は，個別具体的に行われるものであるから，上記事例の内容如何に拘わらず，それが本願の実施可能要件の存否に関する判断を左右するものではない。イまた，原告は，欧州特許庁及び米国特許商標庁おいては，スクリーニング工程に使用する受容体が出願時に公知である場合，有効成分をそのスクリーニング工程によって限定せず作用のみによって特定した形式の特定医薬用途に関するクレーム又は治療方法クレームであっても，相当数の特許が成立していると主張するが，欧州及び米国は我国とは異なる法制度を有しているのであり，それが理由で前記判断が覆るものでもない。３結語以上によれば，本願につき実施可能要件を具備しないとした審決の判断に誤りがあるということはできず，これを違法とする原告の主張はいずれも理由がない。よって，原告の請求を棄却することとして，主文のとおり判決する。知的財産高等裁判所第２部裁判長裁判官中野哲弘裁判官真辺朋子裁判官田邉実

判例全文

判例全文

平成２２年５月１０日判決言渡
平成２１年（行ケ）第１０１７０号審決取消請求事件(特許）
口頭弁論終結日平成２２年４月２６日
判決
原告アステラス製薬株式会社
訴訟代理人弁理士森田憲一
同山口健次郎
同森田拓
同矢野恵美子
同鈴木頼子
同濱井康丞
被告特許庁長官
同指定代理人森井隆信
同平田和男
同中田とし子
同田村正明
主文
１原告の請求を棄却する。
２訴訟費用は原告の負担とする。
事実及び理由
第１請求
特許庁が不服２００６?１０７２６号事件について平成２１年５月１１日に
した審決を取り消す。
第２事案の概要
１本件は，原告が分割出願の方法により名称を「坑血小板剤スクリーニング方
法」とする発明につき特許出願（本願）をしたところ，拒絶査定を受けたの

で，これに対する不服審判請求をしたが，特許庁が請求不成立の審決をしたこ
とから，その取消しを求めた事案である。
２争点は，本願明細書の発明の詳細な説明が「その発明の属する技術の分野に
おける通常の知識を有する者がその実施をすることができる程度に明確かつ十
分に記載されているか」（いわゆる実施可能要件，平成１４年法律第２４号に
よる改正前の特許法36条4項），である。
＜判決注＞平成１４年法律第２４号による改正前の特許法36条4項は（以下「旧３６
条４項」という。），次のとおりである。
「前項第３号の発明の詳細な説明は，経済産業省令で定めるところにより，その発明の
属する技術の分野における通常の知識を有する者がその実施をすることができる程度に
明確かつ十分に，記載しなければならない。」
第３当事者の主張
１請求原因
(1) 特許庁における手続の経緯
原告（旧商号山之内製薬株式会社）は，平成１２年１１月１日（特願２
０００?３３４７２１号）及び平成１３年１月１１日（特願２００１?３５
７７号）の優先権（いずれも日本国）を主張し，平成１３年１０月３１日に
なした原出願（特願２００２?５３９３８９号）からの分割出願として，平
成１５年１０月１４日，名称を「坑血小板剤スクリーニング方法」とする発
明について特許出願（特願２００３?３５３７０５号）をし，平成１７年２
月２５日付けで特許請求の範囲の変更を内容とする補正（以下「本件補正」
という。請求項の数１，甲６）をしたが，拒絶査定を受けたので，これに対
する不服の審判請求をした。
特許庁は，上記請求を不服２００６?１０７２６号事件として審理した
上，平成２１年５月１１日，「本件審判の請求は成り立たない。」との審決
をし，その謄本は同年５月２６日原告に送達された。

(2) 発明の内容
本件補正後の請求項の数は前記のとおり１であるが，その内容は以下のと
おりである（以下，これに記載の発明を「本願発明」という）。
・【請求項１】
（Ａ）（１）配列番号２で表されるアミノ酸配列を有するポリペプチド，
（２）配列番号２で表されるアミノ酸配列の１?１０個のアミノ酸が欠
失，置換，及び／若しくは付加されたアミノ酸配列を有し，しかも，ＡＤ
Ｐと結合し，Ｇｉに共役することにより，アデニル酸シクラーゼの活性を
抑制する活性を有するポリペプチド，又は（３）配列番号２で表されるア
ミノ酸配列との相同性が９５％以上であるアミノ酸配列を有し，しかも，
ＡＤＰと結合し，Ｇｉに共役することにより，アデニル酸シクラーゼの活
性を抑制する活性を有するポリペプチド，前記ポリペプチドを含む細胞膜
画分，あるいは前記ポリペプチドをコードするＤＮＡを含む発現ベクター
で形質転換され，前記ポリペプチドを発現している形質転換細胞と，試験
化合物とを，ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔ標識リガンド存在下で，接触させる工
ＡＣ
程，及び
前記ポリペプチド，細胞膜画分，又は形質転換細胞への標識リガンドの結
合量の変化を分析する工程
を含む，試験化合物がＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔリガンドであるか否かを検出
ＡＣ
する方法，
（Ｂ）Ｃ末端のアミノ酸配列が，配列番号１１で表されるアミノ酸配列で
あり，しかも，ホスホリパーゼＣ活性促進性Ｇタンパク質のホスホリパー
ゼＣ活性促進活性を有する部分ポリペプチドとＧｉの受容体共役活性を有
する部分ポリペプチドとのキメラであるＧタンパク質キメラを共発現して
いる前記形質転換細胞と，試験化合物とを接触させる工程，及び
前記形質転換細胞内におけるＣａ濃度の変化を分析する工程
２＋

を含む，試験化合物がＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔアンタゴニスト又はアゴニス
ＡＣ
トであるか否かを検出する方法，又は
ＡＣ
（Ｃ）前記形質転換細胞と試験化合物とを，血小板ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔ
のアゴニストの共存下において，接触させる工程，及び
前記形質転換細胞内におけるｃＡＭＰ濃度の変化を分析する工程
を含む，試験化合物がＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔアンタゴニスト又はアゴニス
ＡＣ
トであるか否かを検出する方法
のいずれか１つの方法，あるいは，これらを組み合わせることによる，Ａ
ＤＰ受容体Ｐ２Ｔリガンド，アンタゴニスト，又はアゴニストであるか
ＡＣ
否かを検出する工程，及び製剤化工程
を含む，抗血小板用医薬組成物の製造方法。
(3) 審決の内容
審決の内容は，別添審決写しのとおりである。
その理由の要点は，本願明細書の発明の詳細な説明は，その発明の属する
技術の分野における通常の知識を有する者が本願発明の実施をすることがで
きる程度に明確かつ十分に記載されていないので，旧36条4項に規定する
要件を満たしていない，というものである。
(4) 審決の取消事由
しかしながら，審決には以下に述べるとおり誤りがあるので，審決は違法
として取り消されるべきである。
ア本願優先日時点での技術水準の誤認
(ｱ) 本件優先日時点での技術水準の誤認
本願発明で用いられる「配列番号２で表されるアミノ酸配列を有する
ポリペプチド」（以下「ＨＯＲＫ３タンパク質」又は「ＡＤＰ受容体Ｐ
２Ｔ」という。）は，Ｇタンパク質共役型受容体（G-protein
ＡＣ
coupled receptor，以下「ＧＰＣＲ」という。）と呼ばれる一群の受容

体の１つである。（なお，上記「配列番号２で表されるアミノ酸配列を
有するポリペプチド」の名称は，本願優先日当時〔平成１２年１１月１
日〕は確定していなかったため，本願発明者はこれを「ＡＤＰ受容体Ｐ
２Ｔ」又は「ＨＯＲＫ３タンパク質」の名称を用いて本願明細書を作
ＡＣ
成したが，これらの名称以外に「Ｐ２Ｙ」，「Ｐ２ＲＹ１２」，「Ｓ
１２
Ｐ１９９９」，「Ｐ２ＹＡＣ」といった別称がある。）
一般に，受容体のうちＧＰＣＲのように細胞膜に存在するものは，ホ
ルモンなどの生理活性物質（リガンド）が受容体に結合することにより
細胞に情報を伝達するが，ＧＰＣＲはＧタンパク質と共役して細胞内に
情報を伝達し，その結果として，細胞内におけるＣａ濃度やｃＡＭＰ
２＋
濃度等の変化を引き起こす。
本願発明の（Ａ）?（Ｃ）の検出方法における操作自体は，ＧＰＣＲ
として特定の「ＨＯＲＫ３タンパク質」を用いることを除けば，本願優
先日時点において，ＧＰＣＲを利用するスクリーニング法における周知
のルーチン操作である。
また，本願発明の（Ａ）?（Ｃ）の検出方法はそれ自体が特許となっ
ており（特許第３５１９０７８号，特許公報は甲１３），実施可能要件
を満たすものである。
なお，これらの各検出方法は，本願優先日以前に販売されていた市販
の測定機器や測定試薬等を用いることにより実施可能であり，例えば，
ＦＬＩＰＲ（Molecular Device社製）を用いる検出方法（Ｂ）によれ
ば，４０万個を超える化合物をわずか２週間でスクリーニングすること
が可能であった。
(ｲ)ＧＰＣＲを利用するスクリーニング技術の本願優先日時点での技術水
準
ＧＰＣＲを利用するスクリーニング技術それ自体は，本願優先日以前

において，いわゆるハイスループットスクリーニング（high throughput
screening，ＨＴＳ）として周知の技術である。ＨＴＳは，コンビナト
リアル・ケミストリー技術等を用いて合成した多数の化合物を含むライ
ブラリーから，標的となる受容体・酵素などを利用して，医薬等の候補
化合物となるリード化合物を高速にスクリーニングするものであり，Ｇ
ＰＣＲを利用するスクリーニング法は，標的受容体としてＧＰＣＲを利
用するＨＴＳである。
医薬等の候補化合物を取得する研究開発手順としては，まず異なる骨
格構造を有する多数の化合物からなるライブラリーを用意し，一次スク
リーニングとしてＨＴＳによるこれらの化合物ライブラリーのふるい分
けを実施することによりリード化合物を取得し，そのリード化合物に基
づいてその誘導体又は類似化合物からなるライブラリーを用意し，ＨＴ
Ｓ及び薬理学的アッセイ等により二次スクリーニングを行い，さらに候
補化合物を絞り込むことが一般的である。ＨＴＳによる一次スクリーニ
ングでは，天然リガンドと類似の構造を有する化合物群だけでなく，天
然リガンドとは非類似の，異なる骨格構造を有する多数の化合物からな
るライブラリーを用意することにより，骨格構造の異なるリード化合物
を取得することが可能である。
ＨＴＳでは，異なる骨格構造を有する極めて多数の試験化合物を短期
間でふるい分けすることができるため，標的であるＧＰＣＲに結合する
何らかのリガンド，アゴニスト又はアンタゴニストが見つかる蓋然性が
高いことは，本願優先日時点の本技術分野の技術常識である。また，一
度リード化合物が取得できれば，そのリード化合物に基づいてデザイン
した誘導体又は類似化合物に対してさらにスクリーニングを実施するこ
とにより，さらに多くのリガンド，アゴニスト又はアンタゴニストが見
つかる蓋然性が高いことも，本願優先日時点の本技術分野の技術常識で

ある。
実際，本願優先日以前において，ＨＯＲＫ３タンパク質以外のＧＰＣ
Ｒを用いたスクリーニングによって目的とする化合物を選び出していた
事例が多数存在する。また，本願出願後，ＨＯＲＫ３タンパク質をＧＰ
ＣＲとするルーチンのスクリーニング方法によって，多種多様な化合物
がＨＯＲＫ３タンパク質のリガンドないしアンタゴニストとして取得さ
れている。この事実は，本願優先日以前において，スクリーニングによ
って目的とする化合物を選び出すことが可能であることが知られていた
種々のＧＰＣＲと全く同様に，本願発明でＧＰＣＲとして用いるＨＯＲ
Ｋ３タンパク質についても，実際に目的とする化合物を選び出すことが
可能であることを示すものである。すなわち，本願発明で用いるＨＯＲ
Ｋ３タンパク質も，ルーチンのスクリーニング方法によって目的とする
化合物を選び出すことが可能であることについては，前記の他のＧＰＣ
Ｒと何ら変わりがないことを示しており，このことは当業者には自明で
ある。
(ｳ) 審決における技術水準の誤認
以上，ＧＰＣＲを利用するスクリーニング技術においては，ライブラ
リーの中からＧＰＣＲに結合するリガンド，アゴニスト又はアンタゴニ
ストが見つかる蓋然性が高いことが本願優先日時点での技術常識であっ
ただけでなく，実際に種々のＧＰＣＲを用いたスクリーニングによって
目的とする化合物を選び出されていたが，審決は後記ウのとおり，本願
優先日時点での一般的なスクリーニング技術の技術水準について誤認し
たものである。
イＨＯＲＫ３タンパク質が有する特徴的な結合特性の看過
(ｱ) 本願明細書の記載から把握可能な結合特性
本願明細書の発明の詳細な説明には，ＨＯＲＫ３タンパク質の結合特

性（結合対象）に関し，?２ＭｅＳＡＭＰ及びＡＲ?Ｃ６９９３１Ｍ
Ｘ，?抗血小板剤として利用されているチクロピジン及びクロピドグレ
ルが記載されている。
まず，上記?の２ＭｅＳＡＭＰ及びＡＲ?Ｃ６９９３１ＭＸは，いず
れもアデノシンリン酸化合物誘導体であり，本願明細書の実施例には２
ＭｅＳＡＭＰ及びＡＲ?Ｃ６９９３１ＭＸの２種類の具体的化合物が，
請求項１に記載の検出方法（Ａ）に対応する実施例６，検出方法（Ｃ）
に対応する実施例５において，それぞれリガンド及びアンタゴニストと
して作用することが具体的実験データにより示されている。本願優先日
時点の技術常識によれば，一般的なＧＰＣＲを利用したスクリーニング
を実施すれば，複数のリガンド又はアンタゴニストが見つかる蓋然性が
極めて高いが，本願明細書の実施例６及び実施例５の記載は，本願発明
で用いるＨＯＲＫ３タンパク質において，リガンド及びアンタゴニスト
が実際に取得できたことを示している。
次に，上記?のチクロピジン及びクロピドグレルは，いずれもプロド
ラッグであり，上記?のアデノシンリン酸化合物誘導体とは別異の構造
を有する化合物である。これらについては，本願明細書に「抗血小板剤
として利用されているチクロピジン（Ｔｉｃｌｏｐｉｄｉｎｅ）やクロ
ピドグレル（Ｃｌｏｐｉｄｏｇｒｅｌ）は，体内での代謝物がＡＤＰ受
容体Ｐ２Ｔを阻害することで効果をもたらしていると考えられてい
ＡＣ
る。」（段落【０００７】）との記載があるところ，本願明細書のこの
記載は，プロドラッグとしてのチクロピジン若しくはクロピドグレルに
由来する体内代謝物又はこれらの類似化合物を試験化合物として用い，
ＨＯＲＫ３タンパク質をＧＰＣＲとするスクリーニング法に適用すれ
ば，抗血小板剤として有用な複数の化合物，すなわち，複数のアンタゴ
ニストが得られる可能性があることを示唆している。

このように，本願明細書では，具体的実験データによりリガンド及び
アンタゴニストとして作用することを確認した２ＭｅＳＡＭＰ及びＡＲ
?Ｃ６９９３１ＭＸの２種類の具体的化合物以外にも，アンタゴニスト
として確認される可能性のある物質として，チクロピジン若しくはクロ
ピドグレルの体内での代謝物が開示されている。したがって，当業者
は，本願明細書の記載から本願発明でＧＰＣＲとして用いるＨＯＲＫ３
タンパク質の結合特性を十分に把握することができ，この特徴的結合特
性を考慮すると，ＨＯＲＫ３タンパク質をＧＰＣＲとするルーチンのス
クリーニング方法によって，ＨＯＲＫ３タンパク質に結合するリガンド
又はアンタゴニストが見つかる蓋然性が極めて高いことは本願明細書の
記載から当業者には自明である。
(ｲ) 本願出願後に実証された事項
本願出願後，ＨＯＲＫ３タンパク質をＧＰＣＲとするルーチンのスク
リーニング方法によって，前記?のプロドラッグのうちクロピドグレル
の代謝物がＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔのリガンド及びアンタゴニストである
ＡＣ
ことが確認された。
(ｳ) 審決におけるＨＯＲＫ３タンパク質が有する特徴的結合特性の看過
本願明細書の実施可能要件を判断するに当たっては，本願明細書にお
ける前記の具体的記載を正確に把握する必要があるところ，審決は，後
記ウのとおり，ＨＯＲＫ３タンパク質が有する特徴的結合特性を正確に
把握せずその特徴的結合特性を看過したものである。
ウ審決における技術水準の誤認と結合特性の看過
審決は「・・・当該製造方法において，製剤化工程を行うには，当該製
剤化工程に先立って，当該（Ａ）?（Ｃ）のいずれか１つの検出方法，又
は，それらの組み合わせによるスクリーニングでもって，公知のものに限
ってみても，種々の化合物，ペプチド等の，広範かつ無数に近い試験化合

物の中より，抗血小板剤として有用なものを化合物自体として特定して把
握する必要がある。」（５頁３５行?６頁１行），「・・・抗血小板用医
薬組成物の製造方法である本願発明の実施にあたり，無数の化合物を製
造，スクリーニングして確認するという当業者に期待し得る程度を超える
試行錯誤を求めるものである。」（６頁１２?１５行）とした。
そして，審決が「無数の化合物を製造，スクリーニングして確認する」
行為が必要であると認定した理由については具体的な根拠が記載されてい
ないので，この点は拒絶査定（甲８）の認定を踏襲していると解されると
ころ，拒絶査定の備考欄には「しかしながら，このような公知化合物が存
在していたとしても，本願明細書の記載からは，スクリーニング工程を経
て，リガンドとなる化合物が発見された場合に限り，その化合物を用いた
抗血小板用医薬組成物を認識できるということが示唆されているのみであ
る。そして，このことは特定の医薬組成物を認識しうることの単なる期待
を示しているにすぎないのであるから，スクリーニング工程を経てリガン
ドとなる化合物を発見し，その化合物を用いた抗血小板用医薬組成物を認
識するまでにはなお当業者に過度の負担を強いるものである。」（２頁６
行以下）との記載がある。
上記のうち，「製造化工程」を行うためには，その前提として「抗血小
板剤として有用なものを化合物自体として特定して把握する必要がある」
ことはそのとおりである。
しかし，「特定の医薬組成物を認識しうることの単なる期待を示してい
るにすぎないのである」との認定は，すでに前記ア，イのとおり，本願優
先日時点でのＧＰＣＲを用いるスクリーニング技術に関する一般的な技術
水準を誤認したこと，及び本願発明方法で用いる特定ＧＰＣＲ（ＨＯＲＫ
３タンパク質）の特徴的結合特性を看過（すなわち，明細書における具体
的な結合対象化合物の記載およびアンタゴニストとして確認される可能性

を推認させる物質に関する記載を看過）したことが原因の誤った認定であ
る。すなわち，本願優先日時点で，ＧＰＣＲを利用するスクリーニング技
術において，ライブラリーの中からＧＰＣＲに結合するリガンド，アゴニ
スト又はアンタゴニストが見つかる蓋然性が高いことは技術常識であった
だけでなく，実際に種々のＧＰＣＲを用いたスクリーニングによって，目
的とする化合物を選び出していた事例が多数存在していた。また，本願明
細書においては，ＨＯＲＫ３タンパク質に結合するリガンド及びアンタゴ
ニストが現実に存在することが開示されており，アンタゴニストとなる可
能性の高い物質も開示されている。さらに，本願明細書では，標識リガン
ドである［Ｈ］?２ＭｅＳＡＤＰ，アゴニストである２ＭｅＳＡＤＰ及
３
びＡＤＰという検出工程で共存させるリガンドやアゴニストも開示してい
る。つまり，リガンド又はアゴニスト不在下におけるＧＰＣＲ過剰発現系
を用いたスクリーニング系よりも，標識リガンド又はアゴニストの共存下
で実施するスクリーニング系の方がより簡易かつ迅速にふるい分けを実施
できることも本願優先日時点において公知である。したがって，［Ｈ］
３
?２ＭｅＳＡＤＰ，２ＭｅＳＡＤＰ及びＡＤＰという具体的化合物がリガ
ンド又はアゴニストとして本願明細書に開示されている点で，本願発明は
それらの開示を欠く場合と比較してより容易に実施が可能であり，過度な
実験に相当するものではない。
以上，本願優先日時点での技術水準を正確に認識し，本願明細書の発明
の詳細な説明の記載を正確に把握すれば，ＨＯＲＫ３タンパク質をＧＰＣ
Ｒとして用いる本願発明において「特定の医薬組成物を認識しうること」
には極めて高い蓋然性が認められ，「特定の医薬組成物を認識しうるこ
と」が「単なる期待を示している」程度のレベルに留まるものでない。ま
た，本願優先日時点での従来技術を正確に理解し，本願明細書の記載を正
確に把握することのできる当業者には，ＨＯＲＫ３タンパク質をＧＰＣＲ

として用いる本願発明方法によって「特定の医薬組成物を認識しうるこ
と」が極めて高い蓋然性を有することは自明である。さらに，本願出願後
にＨＯＲＫ３タンパク質をＧＰＣＲとするルーチンのスクリーニング方法
によって，多種多様な化合物がＨＯＲＫ３タンパク質のリガンドないしア
ンタゴニストとして実際に取得されている事実，本願明細書においてリガ
ンド候補として具体的に記載されていた化合物が実際にリガンドないしア
ンタゴニストであることが実証された事実は，「特定の医薬組成物を認識
しうること」に極めて高い蓋然性が認められることの証左である。
エ小括
したがって，本願発明はその実施に当たって，審決が指摘するような「無
数の化合物を製造，スクリーニングして確認するという当業者に期待し得る
程度を超える試行錯誤を求める」ものではなく，実施可能要件を満たすもの
であり，これを否定した審決には誤りがある。
オ被告の主張に対する反論
(ｱ)被告は，本願発明が実施可能であるというためには，明細書の記載は，
スクリーニングにより得られる一部の限られた化合物だけではなく，抗血
小板用医薬組成物となる化合物が「網羅的」に特定して把握できるもので
なければならない，と主張する。
しかし，本願発明と同じ生物関連発明の分野において，最終製造物の組
成物となる化合物が出願時に網羅的に特定して把握されていない場合であ
っても，製造方法の特許として被告が特許の成立を認めている事例がある
（例えば，特許第２９１２６１８号〔甲４９〕，第２５９４９００号〔甲
５０〕，２７１４７８６号〔甲５１〕，２８６５６４５号〔甲５２〕）。
上記各特許は，本願発明と同様に，最終製造物の具体的な構造を特徴とす
るものではなく，その製造工程に特徴を有するものであるところ，最終製
造物を製造するために使用する構成成分が具体的構造ではなく，出願後に

新規に得られるであろう化合物又はその部分構造を潜在的に包含する機能
的記載でされている上，これらの最終製造物を製造するために使用する構
成成分は，いずれも事実上，無数の化合物を含んでいる。すなわち，上記
各特許は出願後に得られるであろう化合物又はその部分構造を含む最終製
造物であって，かつ事実上，無数の化合物が対象として文言上包含されて
おり，出願時に網羅的に把握されていないことが明白であるにもかかわら
ず，実施可能要件も含め，その特許性が認められたものである。
してみると，本願発明に関してのみ出願時に一部の限られた化合物では
なく，網羅的に化合物が特定して把握されねばならないことが要件として
付加される根拠はなく，本願の出願後に得られる新規化合物も含め「網羅
的」に化合物を特定して把握する必要があるとの被告の主張は理由がな
い。
(ｲ)被告は，実施可能要件の趣旨からみれば，出願人に与えられる特許権の
範囲は，その技術的貢献によって当業者が確実に実施ができるようになっ
た範囲に限られるところ，本願発明に特許がなされた場合，その権利範囲
は本願発明の技術的貢献に対してあまりにも広範なものであると主張す
る。
原告は，出願人に与えられる特許権の範囲は，その技術的貢献によって
当業者が確実に実施ができるようになった範囲に限られるべきであるとい
う主張については否定するものではない。
しかし，本願発明者が本願発明により成した最も重要な技術的貢献と
は，単に「ＨＯＲＫ３タンパク質，すなわちＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔが血小
ＡＣ
板凝集作用に関係する」ことを見出したこと，あるいはＨＯＲＫ３タンパ
ク質を用いた新たなスクリーニング方法を開発したことにとどまるもので
はなく，ＨＯＲＫ３タンパク質のアンタゴニストを有効成分として用いる
ことにより抗血小板用医薬組成物を製造できることを見出した点，すなわ

ちある試験化合物が与えられた場合に抗血小板用医薬組成物の有効成分と
して使用できるか否かを本願発明方法における検出工程により簡単に選り
分けができることを見出し抗血小板用医薬組成物の製造を可能にした点に
ある。そして，ある試験化合物が与えられたときにその試験化合物がＨＯ
ＲＫ３タンパク質のアンタゴニストであるか否かを容易に判断できる手
段，すなわち本願発明における検出工程は，本願明細書の発明の詳細な説
明に充分に記載されており，ある試験化合物が与えられたときにその試験
化合物が抗血小板用医薬組成物の有効成分として使用できるか否かを決定
することは，ＨＯＲＫ３タンパク質のアンタゴニストが網羅的に全て把握
されていなくても，本願明細書の発明の詳細な説明の記載に従って当業者
が確実に実施できることである。
また，本願発明において「ＨＯＲＫ３タンパク質」は公知であり，本願
優先日の当業者にとって，ＨＯＲＫ３タンパク質のリガンドやアゴニスト
共存下で行うことを除き，公知の「ＨＯＲＫ３タンパク質」を用いて慣用
技術である検出方法により「ＨＯＲＫ３タンパク質」に対するアンタゴニ
スト等を把握することは，本願明細書の発明の詳細な説明の記載に関係な
く，単なるルーチン操作にすぎない。
さらに，本願発明の出願人が特許を求めている対象は，ＨＯＲＫ３タン
パク質のアンタゴニストなる「物」それ自体でも，「抗血小板用医薬組成
物」なる「物」それ自体でもなく，「抗血小板用医薬組成物の製造方法」
である。被告は，「物」の発明と「物の製法」の発明の効力を完全に同等
視しているが，製法で特定した「物」の発明における「物」に及ぶ効力
と，「物の製法」の発明における「製造物」に及ぶ効力とは同じ効力では
ない。しかも，本願は，ある化合物がＨＯＲＫ３タンパク質のリガンド，
アゴニスト又はアンタゴニストであるか否かを検出する工程を厳密に限定
しているだけでなく，医薬組成物の用途を『抗血小板用』に限定してい

る。したがって，本願発明が特許された場合の「製造物」に及ぶ権利範囲
は，本願優先日前に存在した公知化合物であっても，本願発明における検
出工程に係る特定の性質を有する化合物のみが対象となり，しかもその公
知化合物を含む医薬製剤を『抗血小板用医薬組成物』として販売等した場
合であって，かつ本願発明における検出工程に係る特定の性質を有するこ
とを本願発明における特定の検出工程を用いて確認した場合にのみその販
売等が侵害になるにすぎない。本願発明における検出工程を用いることな
く，例えばモデル動物への投与試験などにより抗血小板作用を確認した場
合には侵害となることはないし，抗腫瘍活性に基づく抗癌剤として販売等
した場合も侵害となることはない。このことは本願優先日後に開発された
新規化合物の場合も同様である。
なお，欧州特許庁及び米国特許商標庁おいては，スクリーニング工程に
使用する受容体が出願時に公知である場合，有効成分をそのスクリーニン
グ工程によって限定せず作用のみによって特定した形式の特定医薬用途に
関するクレーム又は治療方法クレームであっても，相当数の特許が成立し
ている（例えば，欧州特許庁が認めた特定医薬用途に関するクレーム形式
の特許としては特許番号ＥＰ１２０７８７９等があり，米国特許
商標庁が認めた治療方法クレーム形式の特許としては特許番号ＵＳ７
５７２７６８等がある。甲３４?４８）。これらの特許成立事例は，スク
リーニング工程に使用する受容体が出願時に公知である場合は，有効成分
を作用で特定するだけで実施可能要件を満たすとの判断がなされる場合が
あることを示しているところ，これらの判断基準を参酌すれば，上記特許
成立事例が使用クレーム又は治療方法クレームである点で本願発明と形式
的に相違するものの，特許権の実際的な効力としては実質的に同レベルで
あることから，発明特定事項としてスクリーニング工程による限定まで含
む本願発明方法についても実施可能要件を満たすとの判断がされ，特許権

による保護が与えられなければ，出願人に対して著しく酷な取り扱いとい
うべきである。
２請求原因に対する認否
請求原因(1)ないし(3)の各事実は認めるが，(4)は争う。
３被告の反論
審決の認定判断に誤りはなく，原告の主張は理由がない。
(1) 総論
ア本願のように，スクリーニング方法のみで化合物の特定がなされる医薬
組成物の製造方法の発明において用いられる化合物には，発明の出願後に
新たに把握される化合物を含めたあらゆる化合物のうち，スクリーニング
工程に係る特定の性質を有する全ての化合物が対象として包含されること
になる。物を生産する方法の発明である医薬組成物の製造方法について特
許がなされた場合，その権利範囲は上記化合物，すなわち当該スクリーニ
ング工程に係る特定の性質を有する全ての化合物を使用して製造された医
薬品の販売等についても侵害としてその差止等を求め得る効力を有するこ
とになるが，そのような特許権の効力の範囲は，当該発明の内容がスクリ
ーニング方法以外は特徴がないことに照らすと，出願人が成した化合物の
新たなスクリーニング方法の開発という技術的貢献に対してあまりにも広
範である。それにもかかわらず，物を生産する方法の発明として特許を認
め権利を設定することは，十分な発明の開示の代償として独占権を付与す
るという特許制度の趣旨を担保するために設けられた実施可能要件の規定
に反するものである。
そして，このような点に鑑み，スクリーニング方法のみで特定された化
合物の発明は，従来から実施可能でないという理由で拒絶されていたもの
である。
本件は，医薬組成物の製造方法の発明であるが，原告も認めるとおり，

本願発明の製造方法において製剤化工程を行うためには，その前提とし
て，抗血小板用医薬組成物における有効成分となるものを化合物自体とし
て特定して把握する必要があるもので，抗血小板用医薬組成物における有
効成分となる化合物を把握することが実施可能でないと製剤化することも
当然に実施可能でないことになる。
イ上記アの趣旨を詳述するに，物を生産する方法の発明は，特許法2条に
規定されているように，単純方法の発明とは異なり，その方法の使用をす
る行為のみならず，その方法により生産した物の使用，譲渡等，輸出若し
くは輸入又は譲渡等の申出をする行為にもその特許の独占権が及ぶ。した
がって，十分な発明の開示の代償として独占権を付与するという特許制度
の趣旨を担保するために設けられた実施可能要件の規定を満たすために
は，物を生産する方法のごく一部が実施できるというだけでは不十分であ
り，その全体について，すなわち「網羅的に」物を生産する方法の実施が
できなければならない。
本願発明のような物を生産する方法の発明は，「原材料」，「その処理
工程」，及び「生産物」の三つの要素から成る。そして，物を生産する方
法の発明については，当業者がその方法により物を製造することができな
ければならないから，明細書及び図面の記載並びに出願時の技術常識に基
づき当業者がその物を製造できるように，原則としてこれら三つの要素を
記載しなければならないものである。すなわち，物の製造方法の発明は，
それにより製造される物自体が実施可能であることを当然の前提とするの
であり，実施可能でない物を製造する方法の発明についてその実施可能要
件について論じる余地はない。いい方を変えれば，ある物が生産できない
場合に，その物を生産する方法が実施可能であることは論理的にあり得な
いことである。
本願発明は，（Ａ）?（Ｃ）として記載される検出工程と製剤化工程を

含む抗血小板用医薬組成物の製造方法の発明である。そして，上記抗血小
板用医薬組成物を製造するためには，原料となる有効な化合物を製造する
などして入手し，その化合物を製剤化すれば製造が可能となるものである
が，（Ａ）?（Ｃ）として記載される上記検出工程は，抗血小板用医薬組
成物を製造する前に原料となる有効な化合物を発見するための工程であっ
て，物の製造工程のように製造方法の一部を構成するものではなく，抗血
小板用医薬組成物の製造のために原料となる有効な化合物を特定するもの
と解されるものである（製造方法の一部を構成しない事項が含まれる請求
項の記載は明確でないことにもなる。）。すなわち，本願発明において
は，抗血小板用医薬組成物の原料となる有効な化合物は，（Ａ）?（Ｃ）
として記載される上記検出工程，すなわちスクリーニング方法によっての
み特定されているものであるから，スクリーニング方法でのみ特定された
化合物の発明と同様に，実施可能要件を満たしていないと判断されるのは
当然のことである。そして，本願発明において，抗血小板用医薬組成物を
製剤するための製剤化工程には全くの特徴がないのであるから，スクリー
ニング方法でのみ特定された化合物の発明とは異なる実施可能要件の判断
をしようがない。
なお，仮に本願発明の（Ａ）?（Ｃ）として記載される上記検出工程
が，抗血小板用医薬組成物の製造方法の工程の一部を構成するものである
としても，対象となる試験化合物について検出工程を実施したところ，そ
の化合物が所望の機能・性質を有していないことが確認されれば（ほとん
どの試験化合物がそうである。），その先の製剤化工程が実施できないの
であるから，実施可能要件を満たすことにはならない。
(2) スクリーニングに用いる試験化合物につき
原告は，「例えば，ＦＬＩＰＲ（ＭｏｌｅｃｕｌａｒＤｅｖｉｃｅ社
製）を用いる検出方法（Ｂ）によれば，４０万個を超える化合物をわずか２

週間でスクリーニングすることが可能であった。」と主張する。
しかし，スクリーニングのためには，４０万個を超える試験化合物を全て
入手して準備するところから始めなければならない。市販されている化合物
であれば購入することにより入手はできるが，多くの化合物を購入する費用
は莫大なものとなる。また，購入することができない試験化合物については
それらを自ら製造しなければならないから，製造にかかる手間や時間，原料
化合物等を購入する費用に加え，場合によっては，個々の試験化合物ごとに
その製造方法の調査や製造を行うための設備を準備するための時間や費用も
必要となる。４０万個程度の化合物に限っても，スクリーニングのために準
備することは，当業者にとって実施可能とは到底いえない。
また，化学物質データベースであるＣＡＳレジストリに収録され，登録番
号（レジストリ・ナンバー）が付与されている既存の化学物質だけでも，平
成８年の時点で既に１５００万個以上，平成２０年末の時点では４０００万
個もの膨大な数に上るが，本願発明の方法により製造される抗血小板用医薬
組成物が具体的にいかなるものであるかは，既存のものだけでも上記のとお
り膨大な数に上る化合物を試験化合物としてその網羅的な探索を経ないと明
らかとならない。そして，原告が主張する「４０万個を超える化合物の２週
間でのスクリーニング」を仮に試験化合物を１５００万個とした場合に当て
嵌めて計算しても，７５週間，すなわちスクリーニングを終了するだけでも
１年半近くもの長期間を要することになる。
したがって，４０万個を超える化合物を２週間でスクリーニングすること
が可能であったとしても，本願発明を実施するに当たり，抗血小板剤として
有用なものを網羅的に化合物自体として特定して把握するために必要な時間
と費用に係る当業者の負担は甚大であり，過度の試行錯誤を課すものであ
る。
(3)ハイスループットスクリーニング（ＨＴＳ：高速大量スクリーニング）に

よるリード化合物の特定につき
原告は「ＨＴＳでは，異なる骨格構造を有する極めて多数の試験化合物を
短期間でふるい分けすることができるため，標的であるＧＰＣＲに結合する
何らかのリガンド，アゴニスト又はアンタゴニストが見つかる蓋然性が高い
ことは，本願優先日時点の本技術分野の技術常識である。また，一度リード
化合物が取得できれば，そのリード化合物に基づいてデザインした誘導体又
は類似化合物に対して更にスクリーニングを実施することにより更に多くの
リガンド，アゴニスト又はアンタゴニストが見つかる蓋然性が高いことは，
本願優先日時点の本技術分野の技術常識である。」旨主張する。
しかし，ＨＴＳにおいてはＨＴＳに供する異なる骨格構造を有する極めて
多数の試験化合物のライブラリーが必要となるが，上記(2)のとおり，極め
て多数の試験化合物をスクリーニングのために準備することは，当業者が実
施可能とはいえないものである。また，ＨＴＳによって得られる生理活性を
有する化合物は，試験化合物で構成されるライブラリーに依存するもので，
リード化合物になりうる化合物であっても，ライブラリーに含まれていない
ものはスクリーニングで見出せない。さらに，ライブラリーの化合物のなか
には，スクリーニングでヒットしないが，その誘導体又は類似化合物はヒッ
トする化合物もある。ＨＴＳ技術は，高速・大量にスクリーニングできるも
のではあるが，スクリーニングから漏れる化合物も生じるのであり，ＨＴＳ
を用いれば直ちに網羅的に化合物が特定して把握されるというものではな
い。
原告は，これにつき「実際に，本願優先日以前において，ＨＯＲＫ３タン
パク質以外のＧＰＣＲを用いたスクリーニングによって，目的とする化合物
を選び出していた事例が多数存在する。」旨主張するが，このことは，個別
に実験して初めて医薬組成物を製造するために利用できる可能性のある化合
物がどのようなものか，当業者はその一部を特定して把握できることを裏付

けるものである上，ＧＰＣＲという点では同じでも上記事例とは異なるＨＯ
ＲＫ３タンパク質についてスクリーニングした結果得られる本願発明の抗血
小板用医薬組成物を製造するための目的化合物が具体的にどのようなものか
は，たとえ本願優先日以前に公知であった上記事例を参酌したところで，当
業者は特定して把握することができないことは，ＧＰＣＲに係る上記事例ご
とに得られた化合物が異なることからしても明らかである。
また，原告は，本願出願後にＨＯＲＫ３タンパク質をＧＰＣＲとするスク
リーニング方法によってＨＯＲＫ３タンパク質のリガンド又はアンタゴニス
ストが得られていることを挙げて，「この事実は，本願優先日以前におい
て，スクリーニングによって目的とする化合物を選び出すことが可能である
ことが知られていた種々のＧＰＣＲと全く同様に，本願発明方法でＧＰＣＲ
として用いる『ＨＯＲＫ３タンパク質』についても，実際に目的とする化合
物を選び出すことが可能であることを示すものである。」旨主張する。しか
し，本願明細書の記載が実施可能要件を満たすかどうかを検討するに際して
は，あくまで本願明細書の記載及び出願時の技術水準に基づいて，本願発明
を当業者が実施することができるかを検討するべきであるところ，上記事実
はいずれも，本願明細書に接した当業者が本願明細書の記載及び出願時の技
術水準に基づいて本願発明を実施できることの根拠になるものとはいえな
い。かえって上記事実は，本願発明の抗血小板用医薬組成物を製造するため
に利用できる可能性のある化合物がどのようなものかは，個別の具体的態様
について実験をしてみて初めて，当業者は本願明細書に記載のないその一部
について特定して把握できることを裏付けているというべきである。
(4) 試験化合物のうち公知でないものつき
本願発明の医薬組成物の製造方法に用いられる化合物には，本願の出願時
点では公知ではない本願出願後に新たに把握される化合物も含まれることに
なる。しかし，前記のとおり，ＣＡＳレジストリに収録された化学物質は，

平成８年の時点で１５００万個以上であったものが平成２０年末の時点で４
０００万個に増加しているように，本願の出願後も新たな化合物が続々と開
発されている。本願出願のときに，公知のもの以外の化合物をスクリーニン
グのための試験化合物として使用して本願発明の方法により当業者が抗血小
板用医薬組成物を製造しようとする場合には，その化合物自体を購入するこ
とができず，また，当業者自らが当該化合物を個別に製造しようにも，化学
構造等に係る手がかりが全くないのであるから，本願発明の製造方法の実施
に必要な化合物の特定，あるいはスクリーニングに供する試験化合物を入手
するために要する試行錯誤の甚だしさの程度は公知のものの比ではない。
(5) 小括
被告は，４０万個を超える化合物を２週間でスクリーニングでき，ＨＴＳ
技術を利用すれば，抗血小板用医薬組成物となりうる化合物を特定して把握
できることを否定するものではないが，それはあくまで本願発明における抗
血小板用医薬組成物となりうる化合物の一部だけである。本願発明における
抗血小板用医薬組成物となる化合物は，スクリーニング方法によってのみ限
定され，化学物質としての特定は何らなされていない上，スクリーニング方
法によって得られる化合物の「全体像」も把握できないことに照らせば，本
願発明が実施可能であるということはできないというべきである。明細書の
記載は，スクリーニングにより得られる一部の限られた化合物だけではな
く，抗血小板用医薬組成物となる化合物が「網羅的」に特定して把握できる
ものでなければならないのである。そして，前記のとおり，抗血小板用医薬
組成物となる化合物を網羅的に特定して把握することには，当業者にとって
過度の試行錯誤が必要である。
また，そもそも前記(1)のとおり，実施可能要件の趣旨からみれば，出願
人に与えられる特許権の範囲は，その技術的貢献によって当業者が確実に実
施ができるようになった範囲，すなわち，物や物の製法の発明の場合には，

その物と提供したも同然といえる範囲に限られるというべきである。しか
し，本願発明の特徴であるＨＯＲＫ３タンパク質，すなわちＡＤＰ受容体Ｐ
２Ｔが血小板凝集作用に関係するという技術情報が提供されれば，構造的
ＡＣ
な特徴を有さないそのリガンド，アゴニスト又はアンタゴニストが網羅的に
提供されたも同然であるなどとは到底いうことができない。
したがって，「本願明細書の発明の詳細な説明は，その発明の属する技術
の分野における通常の知識を有する者が本願発明の実施をすることができる
程度に明確かつ十分に記載されておらず，特許法第36条第4項に規定する
要件を満たしていない。」とした審決の判断は正当であり，原告主張の審決
取消事由は理由がない。
(6) 原告の反論に対する再反論
ア原告は，スクリーニング工程に特徴がある本願発明が実施可能要件を満
たすものではないとして本願発明が保護されないものとすれば，それは本
願発明による技術的貢献に対して酷であると主張する。
しかし，本願発明の技術的貢献は，本願明細書の発明の詳細な説明に具
体的に記載されている２つの化合物が，ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔのアンタゴ
ＡＣ
ニストとして抗血小板用医薬組成物の製造に使用できることまでであっ
て，それとは全く構造の異なる物も含むＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔのリガン
ＡＣ
ド，アゴニスト又はアンタゴニスト等を提供したに等しいとは到底いうこ
とはできない。リーチスルーなもの，すなわちスクリーニング方法の結果
得られる将来の成果物について，それに特許権を設定することやスクリー
ニング方法発明の実施に係る契約に際して最終製品に対するロイヤリティ
の設定をライセンス条項に含めることが問題視されることはあっても，そ
れが当然の権利であるとは一般的には考えられておらず，上記主張は原告
が本願発明の技術的貢献を過大評価しているものである。
イ原告は，本願発明の技術的貢献は，単に「ＨＯＲＫ３タンパク質，すな

わちＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔタンパク質が血小板凝集作用に関係する」こと
ＡＣ
を見出しただけでなく，ＨＯＲＫ３タンパク質のアンタゴニストを有効成
分として用いることにより抗血小板用組成物を製造できることを見出した
点にあることを主張する。
しかし，そうであったとしても，将来の成果物であるアンタゴニストを
実施可能に提供したことにならないのはいうまでもない。また，本願明細
書の段落【０００６】，【０００７】によれば，血小板ＡＤＰ受容体とし
ては血小板ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔの存在が示唆されていたが，血小板ＡＤ
ＡＣ
Ｐ受容体Ｐ２Ｔは，これまでその実体が同定されていなかったところ，
ＡＣ
生体内のＡＤＰ受容体拮抗物質であるアデノシン三リン酸の誘導体として
合成されたＡＲＬ６７０８５は血小板ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔに対する拮抗
ＡＣ
作用によりＡＤＰによる血小板凝集の抑制作用を有しており，血栓症モデ
ルにおいてその有効性が示されていたものであるから，ＡＤＰ受容体Ｐ２
Ｔタンパク質が血小板凝集作用に関係し，そのアンタゴニストを有効成
ＡＣ
分として用いることにより抗血小板用組成物を製造できることは本願の優
先日前に知られていたことである。本願発明の技術的貢献は，原告主張と
は異なり，血小板ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔの実体がＨＯＲＫ３タンパク質で
ＡＣ
あることを明らかにし，それによりＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔを用いたスクリ
ＡＣ
ーニング方法を実施可能にした点にあるといえる。
第３当裁判所の判断
１請求原因(1)(特許庁における手続の経緯）・(2)(発明の内容）・(3)(審決の
内容）の各事実は，いずれも当事者間に争いがない。
２実施可能要件具備の有無
審決は，本願明細書の発明の詳細な説明は，その発明の属する技術の分野に
おける通常の知識を有する者が本願発明の実施をすることができる程度に明確
かつ十分に記載されておらず，旧36条4項に規定する要件（実施可能要件）

を満たしていないとし，一方，原告はこれを争うので，以下，これにつき判断
する。
(1)本願における特許請求の範囲（請求項の数１）の記載は，前記第３，１
(2)のとおりである（甲６）。
(2)本願明細書における発明の詳細な説明の記載の要旨は，以下のとおりであ
る（甲３）。
ア【技術分野】
「本発明は，抗血小板剤スクリーニング方法に関する。（段落【０００
１】）
イ【背景技術】
・「血小板は，ドンネ（Ｄｏｎｎｅ）によって１８４２年に発見（非特許
文献１）されて以来，長い間，止血に必要な血液中の１成分として扱わ
れてきた。今日では血小板は単に止血機構の主役を演ずるだけでなく，
臨床的に注目される動脈硬化の成立，血栓性疾患を含む循環器疾患，癌
転移，炎症，移植後の拒絶反応，更には，免疫反応への関与など，多機
能性を示すことが明らかにされている。」（段落【０００２】）
・「現在，血栓性疾患及び虚血性疾患に対して，薬剤又は物理的方法によ
って血行の再開を図る治療が行なわれている。しかしながら，最近，血
行再建が行なわれた後に，内皮細胞を含む血管組織の破綻，あるいは，
薬剤そのものによる線溶・凝固バランスの崩壊等で，血小板の活性化，
粘着，及び／又は凝集が亢進する現象が発見され，臨床的にも問題にな
っている。例えば，ｔ?ＰＡ等を用いた血栓溶解療法により再疎通が得
られた後，線溶能及び／又は凝固能が活性化され，全身の凝固・線溶バ
ランスが崩壊することが明らかになってきた。臨床上は，再閉塞をもた
らし，治療上大きな問題となっている（非特許文献２）。」（段落【０
００３】）

・「一方，狭心症若しくは心筋梗塞などの冠動脈狭窄，又は大動脈狭窄を
基盤とした疾患の治療において，ＰＴＣＡ（Ｐｅｒｃｕｔａｎｅｏｕｓ
ｔｒａｎｓｌｕｍｉｎａｌｃｏｒｏｎａｒｙａｎｇｉｏｐｌａｓ
ｔｙ）療法が急速に普及し，一定の成果を挙げている。しかし，この療
法は，内皮細胞を含む血管組織を傷害し，急性冠閉塞，更には，３割近
くの治療例で発現する再狭窄が大きな問題となっている。
このような血行再建療法後の種々の血栓性弊害（再閉塞等）には，血
小板が重要な役割を果たしている。従って，これらの血栓性弊害を予防
・治療する薬剤として，抗血小板剤が期待されている。」（段落【００
０４】）
・「ところで，血小板の活性化，粘着，及び凝集を惹起又は亢進する重要
な因子として，アデノシン二リン酸（Ａｄｅｎｏｓｉｎｅ５’?ｄｉ
ｐｈｏｓｐｈａｔｅ；ＡＤＰ）が知られている。ＡＤＰは，コラーゲン
やトロンビン等で活性化された血小板から，あるいは，血行再建等によ
り傷ついた血球，血管内皮細胞，又は臓器から放出される。ＡＤＰは，
血小板膜に存在するＧタンパク質共役型のＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔを介し
て，血小板を活性化すると言われている（非特許文献３）。」（段落【
０００５】）
・「血小板ＡＤＰ受容体としては，Ｇタンパク質の１種であるＧｑに共役
してホスホリパーゼＣ（ＰｈｏｓｐｈｏｌｉｐａｓｅＣ；ＰＬＣ）を
ＰＬ
介して細胞内Ｃａ濃度を上げるタイプの血小板ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔ
２＋
と，Ｇタンパク質の１種であるＧｉに共役してアデニル酸シクラーゼ
Ｃ
（Ａｄｅｎｙｌａｔｅｃｙｃｌａｓｅ；ＡＣ）の活性を抑制する血小
板ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔとの存在が示唆されていた。現在，血小板ＡＤ
ＡＣ
Ｐ受容体Ｐ２Ｔは，血小板ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｙ１と呼ばれる受容体
ＰＬＣ
であることが同定されているが，血小板ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔは，これ
ＡＣ

までその実体が同定されていなかった（非特許文献４）。」（段落【０
００６】）
・「以上の知見から，血小板のＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔに対する拮抗薬は，
ＡＣ
強力な抗血小板剤となることが期待される。しかし，チクロピジンやク
ロピドグレルは，抗血栓作用が弱く，しかも，副作用が強い等の問題点
を抱えており，また，ＡＴＰ類縁体であるＡＲＬ６７０８５若しくはそ
の誘導体，又はＡｐ４Ａの誘導体などについても，ＡＤＰ受容体拮抗薬
として研究が進められているが，全てヌクレオチドの誘導体であり，経
口活性が充分でなく，しかも，血小板凝集抑制活性が弱いなどの問題を
抱えており，強力で経口活性を有するＡＤＰ受容体拮抗薬が熱望されて
いる（非特許文献９）。
しかしながら，これまで，血小板に存在するＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔタ
ＡＣ
ンパク質は，同定されておらず，簡便な化合物スクリーニング系の構築
が困難であったため，ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔ拮抗薬の開発は進展してい
ＡＣ
なかった。」（段落【０００８】）
・「なお，本発明で用いることのできるヒトＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔタンパ
ＡＣ
ク質と同一のアミノ酸配列からなるポリペプチドをコードするＤＮＡ，
及び前記ＤＮＡがコードする推定アミノ酸配列については，種々の報告
（特許文献１?４）があるが，いずれもリガンドが解明されておらず，
血小板に存在するＡＤＰ受容体であるとの記載もない。」（段落【００
０９】）
ウ【発明が解決しようとする課題】
「従って，本発明の課題は，抗血小板剤として有用なアデノシン二リン
酸（ＡＤＰ）受容体Ｐ２Ｔ拮抗薬を得るための簡便なスクリーニング系
ＡＣ
及び新たな抗血小板剤を提供することにある。」（段落【００１１】）
エ【課題を解決するための手段】

・「本発明者は，前記課題を解決するために鋭意研究を行なった結果，Ｐ
２Ｔ受容体をコードする核酸（具体的にはＨＯＲＫ３遺伝子）を単離
ＡＣ
することに成功し，塩基配列及び推定アミノ酸配列を決定した。次に，
前記受容体をコードする核酸を含むベクター，及び前記ベクターを含む
宿主細胞を順次作成し，前記宿主細胞を用いてＰ２Ｔ受容体を発現さ
ＡＣ
せることにより，新規な組換えＰ２Ｔ受容体の生産を可能にし，前記
ＡＣ
受容体がＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔ活性を有することから，前記受容体及び
ＡＣ
前記受容体を発現する細胞が抗血小板剤スクリーニングツールとなるこ
とを確認した。また，前記受容体又は前記受容体を発現する細胞を用
い，試験化合物がＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔリガンド，アンタゴニスト，又
ＡＣ
はアゴニストであるか否かを検出する方法，及び前記検出方法を用いた
抗血小板剤のスクリーニング方法を確立した。更に，抗血小板作用を示
す物質として知られている化合物（具体的には，２ＭｅＳＡＭＰ又はＡ
Ｒ?Ｃ６９９３１ＭＸ）が，前記検出方法にて前記受容体のアンタゴニ
スト活性を示すことを確認し，前記受容体のアンタゴニストが確かに抗
血小板剤として有用であることを示した。そして，前記検出工程を含
む，抗血小板用医薬組成物の製造方法を確立し，本発明を完成させ
た。」（段落【００１２】）
・「前記「Ｇｉ」は，受容体と共役して細胞内へのシグナル伝達・増幅因
子として機能するＧタンパク質のサブファミリーの１つであって，アデ
ニル酸シクラーゼの活性を抑制するＧタンパク質である。アデニル酸シ
クラーゼの活性が抑制されると，例えば，細胞内ｃＡＭＰ濃度が低下す
る。
また，前記「ホスホリパーゼＣ活性促進性Ｇタンパク質」は，受容体と
共役して細胞内へのシグナル伝達・増幅因子として機能するＧタンパク
質のサブファミリーの１つであって，ホスホリパーゼＣの活性を促進す

るＧタンパク質である。ホスホリパーゼＣの活性が促進されると，例え
ば，細胞内Ｃａ濃度が上昇する。ホスホリパーゼＣ活性促進性Ｇタン
２＋
パク質としては，例えば，Ｇｑを挙げることができる。
更に，前記「ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔ」は，ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔを有す
ＡＣＡＣ
るポリペプチドを意味する。」（段落【００１４】）
オ【発明の効果】
「血小板ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔ活性を阻害する物質は，抗血小板作用を
ＡＣ
示し，血栓性弊害の治療を可能とする。
従って，本発明の抗血小板剤スクリーニングツールによれば，抗血小板
剤として有用な血小板ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔアンタゴニストをスクリーニ
ＡＣ
ング及び評価することができる。
本発明のアンタゴニスト若しくはアゴニスト検出方法を用い，又は本発
明のリガンド検出方法とアンタゴニスト若しくはアゴニスト検出方法とを
組み合わせて用いることにより，血小板ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔアンタゴニ
ＡＣ
ストを選択し，抗血小板剤として有用な物質をスクリーニングすることが
できる。
次いで，前記スクリーニング方法で選択された物質を有効成分とし，担
体，賦形剤，及び／又はその他の添加剤を用いて製剤化することにより，
抗血小板用医薬組成物を製造することができる。
また，本発明のリガンド，アンタゴニスト，又はアゴニスト検出方法
は，抗血小板剤として有用な物質をスクリーニングする為のみでなく，抗
血小板用医薬組成物の品質規格の確認試験において，用いることも可能で
ある。
本発明のリガンド，アンタゴニスト又はアゴニスト検出方法を用いて，
試験化合物が血小板ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔリガンド，アンタゴニスト，又
ＡＣ
はアゴニストであるか否かを検出し，次いで，前記アンタゴニスト又はリ

ガンドを製剤化することにより，抗血小板用医薬組成物を製造することが
できる。」（段落【００１５】）
カ【発明を実施するための最良の形態】
・「以下，本発明を詳細に説明する。
（１）抗血小板剤スクリーニングツール
本発明の抗血小板剤スクリーニングツールには，ポリペプチド型抗血
小板剤スクリーニングツールと，形質転換細胞型抗血小板剤スクリーニ
ングツールとが含まれる。」（段落【００１６】）
・「（２）ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔリガンド，アンタゴニスト，又はアゴニ
ＡＣ
スト検出方法
前記スクリーニングツール用ポリペプチド，又はスクリーニングツー
ル用形質転換細胞を検出ツールに用いて，試験化合物がＡＤＰ受容体Ｐ
２Ｔリガンド，アンタゴニスト，又はアゴニストであるか否かを検出
ＡＣ
することができる。（以下略）」（段落【００４４】）
・「（３）抗血小板剤スクリーニング方法
本発明の抗血小板剤スクリーニングツール（ポリペプチド型抗血小板
剤スクリーニングツール及び形質転換細胞型抗血小板剤スクリーニング
ツールの両方を含む）を用いると，血小板のＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔに対
ＡＣ
するリガンド，アンタゴニスト，又はアゴニストをスクリーニングする
ことができる。」（段落【００６１】）
・「１）リガンドスクリーニング方法
本発明のリガンドスクリーニング方法は，本発明のリガンド検出方法
により，ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔリガンドであるか否かを検出する工程，
ＡＣ
及びＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔリガンドを選択する工程を含む限り，特に限
ＡＣ
定されるものではない。」（段落【００６６】）
・「２）Ｃａ型スクリーニング方法
２＋

本発明のＣａ型スクリーニング方法は，本発明のＣａ型検出方法
２＋２＋
により，ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔアンタゴニスト又はアゴニストであるか
ＡＣ
否かを検出する工程，及びＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔアンタゴニスト又はア
ＡＣ
ゴニストを選択する工程を含む限り，特に限定されるものではない。」
（段落【００６９】）
・「３）ｃＡＭＰ型スクリーニング方法
本発明のｃＡＭＰ型スクリーニング方法は，本発明のｃＡＭＰ型検出
方法により，ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔアンタゴニスト又はアゴニストであ
ＡＣ
るか否かを検出する工程，及びＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔアンタゴニスト又
ＡＣ
はアゴニストを選択する工程を含む限り，特に限定されるものではな
い。」（段落【００７４】）
・「４）ＧＴＰγＳ結合型スクリーニング方法
本発明のＧＴＰγＳ結合型スクリーニング方法は，本発明のＧＴＰγ
Ｓ結合型検出方法により，ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔアンタゴニスト又はア
ＡＣ
ゴニストであるか否かを検出する工程，及びＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔアン
ＡＣ
タゴニスト又はアゴニストを選択する工程を含む限り，特に限定される
ものではない。」（段落【００７９】）
・「（４）抗血小板用医薬組成物の製造
本発明には，前記２）?４）記載のスクリーニング方法により，ある
いは，１）?４）記載のスクリーニング方法を組み合わせることにより
選択されるＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔアンタゴニストである物質（例えば，
ＡＣ
化合物，ペプチド，抗体，又は抗体断片）を有効成分とする抗血小板剤
が包含される。」（段落【００８３】）
・「また，抗血小板用医薬組成物の品質規格の確認試験において，本発明
のリガンド検出方法，Ｃａ型検出方法，ｃＡＭＰ型検出方法，及び／
２＋
又はＧＴＰγＳ結合型検出方法によるＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔリガンド，
ＡＣ

アンタゴニスト，又はアゴニストであるか否かを検出する工程，及び製
剤化工程を含む，抗血小板用医薬組成物の製造方法も本発明に含まれ
る。」（段落【００８５】）
・「本発明のＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔアンタゴニスト（例えば，化合物，ペ
ＡＣ
プチド，抗体又は抗体断片）を有効成分とする製剤は，前記有効成分の
タイプに応じて，それらの製剤化に通常用いられる担体，賦形剤，及び
／又はその他の添加剤を用いて調製することができる。」（段落【００
８６】）
キ【実施例】
・「実施例１：ＡＤＰ受容体Ｐ２ＴＡＣ遺伝子ＨＯＲＫ３の単離
本実施例では，以下に示す手順に従って，ヒト脳ｃＤＮＡ（Ｃｌｏｎ
ｔｅｃｈ社製）をテンプレートとして，ＰＣＲ法により，ＡＤＰ受容体
Ｐ２Ｔ遺伝子ＨＯＲＫ３（以下，単に，ＨＯＲＫ３遺伝子と称する）
ＡＣ
の全長ｃＤＮＡを取得した。」（段落【００９３】）
・「実施例２：血球細胞におけるＨＯＲＫ３遺伝子の発現分布の確認
健常人ボランティアよりヘパリン採血し，４００×ｇで１０分間遠心
処理を行なった。得られた上層を多血小板血漿として分取した。
また，下層には６％デキストラン／生理食塩水を１／３量加えて室温
にて１時間放置した。その上清を取り，１５０×ｇで５分間遠心処理し
た後，沈渣をＨＢＳＳ（Ｈａｎｋｓ’ＢａｌａｎｃｅｄＳｏｌｔ
Ｓｏｌｕｔｉｏｎ）に懸濁した。これを等量のフィコール（Ｆｉｃｏｌ
ｌＰａｑｕｅ；Ｐｈａｒｍａｃｉａ社）に重層し，４００×ｇで３０
分間遠心処理を行なった。こうして得られた中間層を「単核球画分」と
して，沈渣を多形核白血球として分取した。
前記多形核白血球にＣＤ１６マイクロビーズ（第一化学薬品社製）を
加え，磁器スタンドにて「好中球画分」と「好酸球画分」とに分離し

た。」（段落【００９６】）
・「実施例３：ＨＯＲＫ３タンパク質及びＧｑｉを共発現させたＣ６?１
５細胞における２ＭｅＳＡＤＰ又はＡＤＰによる細胞内Ｃａ濃度の上
２＋
昇の確認
ＡＤＰ又は２ＭｅＳＡＤＰ（２?メチルチオ?ＡＤＰ）等のプリン類
の多くは，細胞に作用させると，内在性の細胞膜受容体を介して細胞内
Ｃａの上昇を認める。そのため，外来性に導入した遺伝子由来のタン
２＋
パク質が，ＡＤＰ又は２ＭｅＳＡＤＰに反応するか否かを検定するため
には，これらの物質に反応しない細胞を用いてタンパク質を発現させる
ことが好ましい。ラットグリオーマ細胞株の一種であるＣ６?１５は，
ＡＤＰ等に反応しないことが知られている（Ｃｈａｎｇｅ，Ｋ．ら，
Ｊ．Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．，２７０，２６１５２?２６１５８，１９９
５）。本実施例では，ＨＯＲＫ３タンパク質を発現させる細胞としてＣ
６?１５を使用した。
また，ＨＯＲＫ３タンパク質を発現させるための発現プラスミドとし
て，前記実施例１で得られたプラスミドｐＥＦ?ＢＯＳ?ｄｈｆｒ?Ｈ
ＯＲＫ３を用いた。」（段落【０１０３】）
・「実施例４：ＨＯＲＫ３タンパク質を発現するＣＨＯ細胞における２Ｍ
ｅＳＡＤＰ又はＡＤＰによるｃＡＭＰ産生阻害の確認
前記実施例３により，前記ＡＤＰ受容体がＧｉ共役型受容体であるこ
とが判明したことから，前記ＡＤＰ受容体はアデニル酸シクラーゼの活
性を抑制する活性を持っていることが予測される。そこで，本発明のｃ
ＡＭＰ型スクリーニング方法を実施するには，前記ＡＤＰ受容体タンパ
ク質を発現させるための宿主細胞として，ＡＤＰや２ＭｅＳＡＤＰによ
ってアデニル酸シクラーゼの活性を抑制する活性を持っていない細胞株
を選択することが好ましい。以下の方法に従い，ＡＤＰや２ＭｅＳＡＤ

Ｐによってフォルスコリン刺激によるｃＡＭＰの産生量を下げない細胞
を検索した結果，ＣＨＯ細胞が最適であることが判明したので，前記Ａ
ＤＰ受容体タンパク質を発現させるための細胞としてＣＨＯ細胞を用い
た。なお，本実施例では，核酸の新生合成に必須の酵素であるジヒドロ
葉酸レダクターゼ（ＤＨＦＲ）を欠失した細胞株［ＣＨＯ?ｄｈｆｒ
（?）株］を特に使用した。ＨＯＲＫ３タンパク質を発現させるための
発現プラスミドとしてｐＥＦ?ＢＯＳ?ｄｈｆｒ?ＨＯＲＫ３を使用し
た。」（段落【０１１０】）
・「実施例５：ＨＯＲＫ３タンパク質を発現するＣ６?１５細胞における
２ＭｅＳＡＤＰ又はＡＤＰによるｃＡＭＰ産生阻害の確認および阻害剤
の影響
ＡＤＰや２ＭｅＳＡＤＰによってフォルスコリン刺激によるｃＡＭＰ
の産生量を下げない細胞として，Ｃ６?１５細胞も最適であることが判
明したので，ＡＤＰ受容体タンパク質を発現させるための細胞としてＣ
６?１５細胞も用いた。
ＡＤＰ受容体を発現させるための発現ベクターとしてｐＥＦ?ＢＯＳ
?ｄｈｆｒ?ＨＯＲＫ３を使用した。」（段落【０１１４】）
・「実施例６：ＨＯＲＫ３タンパク質発現Ｃ６?１５細胞と２ＭｅＳＡＤ
Ｐとの結合実験
実施例５で作製したＨＯＲＫ３タンパク質発現Ｃ６?１５細胞を回収
及び洗浄した後，５ｍｍｏｌ／Ｌ?ＥＤＴＡとプロテアーゼインヒビタ
ーカクテルセットＣｏｍｐｌｅｔｅ（ベーリンガーマンハイム社製）
ＴＭ
とを含有する２０ｍｍｏｌ／Ｌ?Ｔｒｉｓ?ＨＣｌ（ｐＨ７．４）に懸
濁して，ポリトロンにてホモジェナイズした。超遠心を行った後，沈殿
を１ｍｍｏｌ／Ｌ?ＥＤＴＡ，１００ｍｍｏｌ／Ｌ?ＮａＣｌ，０．１
％ＢＳＡ，及びＣｏｍｐｌｅｔｅを含有する５０ｍｍｏｌ／Ｌ?Ｔｒ
ＴＭ

ｉｓ?ＨＣｌ（ｐＨ７．４）に懸濁し，これを膜画分とした。」（段落
【０１１９】）
・「実施例７：ヒト血小板凝集阻害活性の確認
健常人（成人，男子）より１／１０容クエン酸ナトリウムにて採血を
行ない，ＤｅＭａｒｃｏらの方法（Ｊ．Ｃｌｉｎ．Ｉｎｖｅｓｔ．，
７７，１２７２?１２７７，１９８６）に従い，多血小板血漿（ＰＲ
Ｐ）を調製した。ＰＲＰは，自動血球計数器（ＭＥＫ６２５８；日本光
電）を用いて，３×１０／ｍＬに調製して使用した。凝集惹起剤であ
８
るＡＤＰは，ＭＣメディカル社の製品を使用した。実施例５でＨＯＲＫ
３タンパク質アンタゴニスト活性を示すことを確認した２ＭｅＳＡＭＰ
又はＡＲ?Ｃ６９９３１ＭＸを使用し，前記化合物を溶解する溶媒とし
ては，生理食塩水を用いた。
血小板凝集は，血小板凝集計（ＭＣＭヘマトレーサー２１２；ＭＣメ
ディカル）を用いて測定した。すなわち，ＰＲＰ（８０μＬ）とサンプ
ル（２ＭｅＳＡＭＰ又はＡＲ?Ｃ６９９３１ＭＸ）又は溶媒（１０μ
Ｌ）とを，３７℃で１分間インキュベートした後，ＡＤＰ（２０?２０
０μｍｏｌ／Ｌ）１０μＬを添加し，透過光の変化を１０分間記録し，
その最大凝集率から凝集阻害（％）を算出した。
図１に，２ＭｅＳＡＭＰを用いた場合の結果を示し，図２に，ＡＲ?
Ｃ６９９３１ＭＸを用いた場合の結果を示す。２ＭｅＳＡＭＰのデータ
（図１）は，ボランティア２名を用いた実験結果の「平均値」で表し，
ＡＲ?Ｃ６９９３１ＭＸのデータ（図２）は，ボランティア３名を用い
た実験結果の「平均値＋標準誤差」で表した。両薬剤ともに，ＡＤＰ惹
起血小板凝集を濃度依存的に阻害し，その阻害強度は，惹起剤であるＡ
ＤＰの濃度に依存していた。
本実施例より，ＨＯＲＫ３タンパク質アンタゴニストが抗血小板作用

を示すことが明確である。」（段落【０１２３】）
ク【産業上の利用可能性】
「血小板ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔ活性を阻害する物質は，抗血小板作用を
ＡＣ
示し，血栓性弊害の治療を可能とする。
従って，本発明の抗血小板剤スクリーニングツールによれば，抗血小板
剤として有用な血小板ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔアンタゴニストをスクリーニ
ＡＣ
ング及び評価することができる。
本発明のアンタゴニスト若しくはアゴニスト検出方法を用い，又は本発
明のリガンド検出方法とアンタゴニスト若しくはアゴニスト検出方法とを
組み合わせて用いることにより，血小板ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔアンタゴニ
ＡＣ
ストを選択し，抗血小板剤として有用な物質をスクリーニングすることが
できる。
次いで，前記スクリーニング方法で選択された物質を有効成分とし，担
体，賦形剤，及び／又はその他の添加剤を用いて製剤化することにより，
抗血小板用医薬組成物を製造することができる。
また，本発明のリガンド，アンタゴニスト，又はアゴニスト検出方法
は，抗血小板剤として有用な物質をスクリーニングする為のみでなく，抗
血小板用医薬組成物の品質規格の確認試験において，用いることも可能で
ある。
本発明のリガンド，アンタゴニスト又はアゴニスト検出方法を用いて，
試験化合物が血小板ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔリガンド，アンタゴニスト，又
ＡＣ
はアゴニストであるか否かを検出し，次いで，前記アンタゴニスト又はリ
ガンドを製剤化することにより，抗血小板用医薬組成物を製造することが
できる。」（段落【０１２４】）
ケ図面
【図１】ヒトクエン酸血由来多血小板血漿（ＰＲＰ）のＡＤＰ惹起血小板

凝集における２ＭｅＳＡＭＰの効果を示すグラフである。
【図２】ヒトクエン酸血由来ＰＲＰのＡＤＰ惹起血小板凝集におけるＡＲ
?Ｃ６９９３１２ＭＸの効果を示すグラフである。
(3)上記(1)(2)の記載によれば，本願発明は，抗血小板剤として有用なアデノ
シン二リン酸（ＡＤＰ）受容体Ｐ２Ｔ拮抗薬を得るための簡便なスクリー
ＡＣ
ニング系及び新たな抗血小板剤を提供することを課題とし，その解決手段と
して，Ｐ２Ｔ受容体をコードする核酸（具体的にはＨＯＲＫ３遺伝子）を
ＡＣ
単離させ，塩基配列及び推定アミノ酸配列を決定したもの，言い換えれば，
血小板ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔの実体がＨＯＲＫ３タンパク質であることを明
ＡＣ
らかにし，それにより，Ｐ２Ｔ受容体又はＰ２Ｔ受容体を発現する細胞
ＡＣＡＣ
を用い，試験化合物がＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔリガンド，アンタゴニスト，又
ＡＣ
はアゴニストであるか否かを検出する方法，及び前記検出方法を用いた抗血

小板剤のスクリーニング方法を確立した上，かかる検出工程を含む抗血小板
用医薬組成物の製造方法を確立しようとしたものであることが認められる。
(4)なお，本願の原出願である特願２００２?５３９３８９号に基づき原告
は，平成１６年２月６日に特許第３５１９０７８号（発明の名称「抗血小板
剤スクリーニング方法」）として特許権を取得している（特許公報，甲１
３）。その内容は下記のとおりであり，本願請求項１の（Ａ），（Ｂ），
（Ｃ）等毎に，いわゆる方法の発明として原告が特許権を取得していること
が認められる。
記
・【請求項１】
(１）（ｉ）配列番号２で表されるアミノ酸配列を有するポリペプチド，
（ii）配列番号２で表されるアミノ酸配列の１?１０個のアミノ酸が欠
失，置換，及び／若しくは付加されたアミノ酸配列を有し，しかも，ＡＤ
Ｐと結合し，Ｇｉに共役することにより，アデニル酸シクラーゼの活性を
抑制する活性を有するポリペプチド，又は，（iii）配列番号２で表され
るアミノ酸配列との相同性が９５％以上であるアミノ酸配列を有し，しか
も，ＡＤＰと結合し，Ｇｉに共役することにより，アデニル酸シクラーゼ
の活性を抑制する活性を有するポリペプチド，前記ポリペプチドを含む細
胞膜画分，あるいは，前記ポリペプチドをコードするＤＮＡを含む発現ベ
クターで形質転換され，前記ポリペプチドを発現している形質転換細胞
と，試験化合物とを，ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔ標識リガンド存在下で，接触
ＡＣ
させる工程，並びに
（２）前記ポリペプチド，細胞膜画分，又は形質転換細胞への標識リガン
ドの結合量の変化を分析する工程を含む，試験化合物がＡＤＰ受容体Ｐ２
Ｔリガンドであるか否かを検出する方法。
ＡＣ
・【請求項２】

（１）Ｃ末端のアミノ酸配列が，配列番号１１で表されるアミノ酸配列で
あり，しかも，ホスホリパーゼＣ活性促進性Ｇタンパク質のホスホリパー
ゼＣ活性促進活性を有する部分ポリペプチドとＧｉの受容体共役活性を有
する部分ポリペプチドとのキメラであるＧタンパク質キメラを共発現して
いる，（ｉ）配列番号２で表されるアミノ酸配列を有するポリペプチド，
（ii）配列番号２で表されるアミノ酸配列の１?１０個のアミノ酸が欠
失，置換，及び／若しくは付加されたアミノ酸配列を有し，しかも，ＡＤ
Ｐと結合し，Ｇｉに共役することにより，アデニル酸シクラーゼの活性を
抑制する活性を有するポリペプチド，又は，（iii）配列番号２で表され
るアミノ酸配列との相同性が９５％以上であるアミノ酸配列を有し，しか
も，ＡＤＰと結合し，Ｇｉに共役することにより，アデニル酸シクラーゼ
の活性を抑制する活性を有するポリペプチドをコードするＤＮＡを含む発
現ベクターで形質転換され，前記ポリペプチドを発現している形質転換細
胞と，試験化合物とを接触させる工程，及び
（２）前記形質転換細胞内におけるＣａ濃度の変化を分析する工程を含
２＋
む，試験化合物がＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔアンタゴニスト又はアゴニストで
ＡＣ
あるか否かを検出する方法。
・【請求項３】
（１）（ｉ）配列番号２で表されるアミノ酸配列を有するポリペプチド，
（ii）配列番号２で表されるアミノ酸配列の１?１０個のアミノ酸が欠
失，置換，及び／若しくは付加されたアミノ酸配列を有し，しかも，ＡＤ
Ｐと結合し，Ｇｉに共役することにより，アデニル酸シクラーゼの活性を
抑制する活性を有するポリペプチド，又は，（iii）配列番号２で表され
るアミノ酸配列との相同性が９５％以上であるアミノ酸配列を有し，しか
も，ＡＤＰと結合し，Ｇｉに共役することにより，アデニル酸シクラーゼ
の活性を抑制する活性を有するポリペプチドをコードするＤＮＡを含む発

現ベクターで形質転換され，前記ポリペプチドを発現している形質転換細
胞と試験化合物とを，血小板ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔのアゴニストの共存下
ＡＣ
において，接触させる工程，並びに，
（２）前記形質転換細胞内におけるｃＡＭＰ濃度の変化を分析する工程を
含む，試験化合物がＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔアンタゴニスト又はアゴニスト
ＡＣ
であるか否かを検出する方法。
・【請求項４】
請求項１?３のいずれか一項に記載の方法，あるいは，これらを組み合
わせることによる，ＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔリガンド，アンタゴニスト，又
ＡＣ
はアゴニストであるか否かを検出する工程，及びＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔア
ＡＣ
ンタゴニストを選択する工程を含む，抗血小板剤をスクリーニングする方
法。
(5)アところで，平成１３年１０月３１日になされた原出願からの分割出願と
して平成１５年１０月１４日になされた本願について適用される平成１４
年法律第２４号による改正前の特許法（旧）36条4項は，前記のとお
り，「前項第３号の発明の詳細な説明は，経済産業省令で定めるところに
より，その発明の属する技術の分野における通常の知識を有する者がその
実施をすることができる程度に明確かつ十分に，記載しなければならな
い。」と定めており，これは実務上，実施可能要件と称されているが，原
告がなした本件特許出願（本願）が上記要件を満たさないものであれば，
同法49条4号により拒絶査定を受けるべきものとなるので，以下，その
該当性の有無について検討する。
イ上記条文は，その発明の属する技術の分野における通常の知識を有する
者（当業者）が，明細書及び図面に記載した事項と出願時の技術常識とに
基づき，請求項に係る発明を実施することができる程度に，発明の詳細な
説明をしなければならないとしたものである。これは，特許を認め権利を

設定するということは，十分な発明の開示の代償として独占権を付与する
というのが制度の趣旨であることから，発明の詳細な説明の記載は当業者
が当該発明を実施できるようにされていなければならない，ということで
ある。
ウそこで，これを本願についてみると，本願請求項の構成は，前記のとお
り，「（Ａ）・（Ｂ）・（Ｃ）の定める各検出方法いずれか又はこれらを
組み合わせたことによるＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔアンタゴニスト等を検出す
ＡＣ
る工程」と「製造化工程」と含む「抗血小板用医薬組成物の製造方法」と
するものである。上記構成は，概ね，原告が前記特許第３５１９０７８号
（甲１３）により取得した特許権請求項１?４の記載に「製造化工程」を
付加し「抗血小板用医薬組成物の製造方法」としたものである。そして，
検出方法（Ａ）・（Ｂ）・（Ｃ）については具体的な技術内容が特定され
ているものの，その余の「製造化工程」・「医薬組成物の製造方法」には
具体的な技術内容の記載が見当たらない。
一方，本願請求項１は，その記載内容からして，末尾にある「医薬組成
物の製造方法」であるから，「製造方法」の観点か，又は「物」の観点，
すなわち製造原料の観点や製造された医薬組成物の観点若しくはその組み
合わせに発明的な特徴があるのが通例であるが，本願請求項１には上記発
明的特徴を窺わせる記載が見当たらない。
上記によれば，本願請求項１は旧36条6項2号にいう「特許を受けよ
うとする発明が明確であること」（明確性要件）の要件を満たすか問題と
なる余地があるが，審決は本願につき旧36条4項の実施可能要件につい
てのみ判断しているので，以下その当否に限って検討する。
エ(ｱ) 本願請求項１（本願発明）の場合，「製造される物」は有効成分であ
る化合物と製剤化に必要な汎用の成分とからなる「抗血小板用医薬組成
物」であるから，当業者がかかる医薬組成物を製造するためには，明細

書の記載から有効成分たる化合物が何であるかを理解・把握する必要が
あり，その際は，有効成分たる化合物を化学構造の観点から化合物自体
として把握する必要があるというべきである。すなわち，本願発明の製
造方法において製剤化工程を行うためには，その前提として，抗血小板
用医薬組成物における有効成分となるものを化合物自体として特定して
把握する必要があるというべきである。そうすると，審決が「当該製造
方法において，製剤化工程を行うには，当該製剤化工程に先立って，当
該（Ａ）?（Ｃ）のいずれか１つの検出方法，又は，それらの組み合わ
せによるスクリーニングでもって，公知のものに限ってみても，種々の
化合物，ペプチド等の，広範かつ無数に近い試験化合物の中より，抗血
小板剤として有用なものを化合物自体として特定して把握する必要があ
る。」（５頁３０行?６頁１行）としたことに誤りはない。
(ｲ) そこで，かかる見地から本願発明をみるに，本願明細書（甲３）に
は，（Ａ）?（Ｃ）として特定される検出方法によって抗血小板医薬と
なり得る化合物たるＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔアンタゴニストをスクリーニ
ＡＣ
ングすることができること，すなわち抗血小板医薬の有効成分となる可
能性のある化合物を選び出すことが可能であること，抗血小板作用を示
す物質として知られている化合物（具体的には２ＭｅＳＡＭＰ又はＡＲ
?Ｃ６９９３１ＭＸ）が，（Ａ）?（Ｃ）として特定される検出方法に
よってアンタゴニスト活性を示すことが確認できたことが記載されてい
る（段落【００１２】）。また，抗血小板剤として公知のチクロピジン
やクロピドグレルの体内での代謝物がＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔを阻害する
ＡＣ
ことで効果をもたらしていると考えられていることなどが紹介され，血
小板のＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔに対する拮抗薬は，抗血小板剤となる期待
ＡＣ
のあることが記載されている（段落【０００７】，【０００８】）。そ
して，実施例では，上記２つの化合物（２ＭｅＳＡＭＰ，ＡＲ?Ｃ６９

９３１ＭＸ）についての検出実験が行なわれている（段落【０１１４】
?【０１２１】）。
しかし，上記２つの化合物は抗血小板作用を示すことが知られていた
ものであるからＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔのアンタゴニストである蓋然性
ＡＣ
が高く，これらがアンタゴニスト活性を示すことが確認されたという結
果は，単に（Ａ）?（Ｃ）として特定される検出方法が有効な検出方法
であることの証左になるにすぎない。しかも，実施例は単に上記２つの
化合物からＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔアンタゴニスト活性が検出されたこと
ＡＣ
を示すのみで，検出される化合物が共通して持つ化学構造や物性など
「物」の観点からの説明はなく，このような実施例の記載から他にいか
なる化合物が検出されるか当業者が理解することはできない。すなわ
ち，この２つの化合物以外にどのような化学構造や物性の化合物が
（Ａ）?（Ｃ）として特定される検出方法によって有効成分として検出
されるか，当業者は理解することができない。
そして，本願明細書（甲３）には，何ら新規な化合物からなるリガン
ド，アンタゴニスト，アゴニストを発見したことは記載されておらず，
したがって，新規な医薬組成物を製造することも記載されていない。
以上のとおり，本願明細書（甲３）は，実施例で検出が行われた個別
の２つの物質に関してＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔアンタゴニスト活性が確認
ＡＣ
された旨の記載があるに止まるものであり，どのような化学構造や物性
の化合物が有効成分となるかについての具体的な記載はない。したがっ
て，当業者は，本願明細書の記載からある化学構造の化合物を含む組成
物が本願発明に該当するかどうかを認識・判断することはできない。そ
して，本願発明の特許請求の範囲全体を実施するためには，特定されて
いない無数の化合物を無作為に製造し，特許請求の範囲に記載された検
出方法を適用して試験化合物からＡＤＰ受容体Ｐ２Ｔリガンド，アン
ＡＣ

タゴニスト又はアゴニストが検出されるかどうかを確かめ，ＡＤＰ受容
体Ｐ２Ｔアンタゴニストたる化合物を見つけ出さなければならない
ＡＣ
が，このことは当業者に過度の試行錯誤を強いるものというべきであ
る。すなわち，本願明細書の記載からは，スクリーニング工程を経てア
ンタゴニストとなる化合物が発見された場合に限り，その化合物を用い
た抗血小板用医薬組成物を認識できるということが示唆されているのみ
であり，このことは特定の医薬組成物を認識しうることの単なる期待を
示しているにすぎないのであるから，アンタゴニストとなる化合物を発
見し，その化合物を用いた抗血小板用医薬組成物を認識するまでにはな
お当業者に過度の負担を強いるものである。
(ｳ) これに対し，原告は，本願優先日（平成１２年１１月１日又は平成１
３年１月１１日）時点での技術水準を正確に認識し，本願明細書の発明
の詳細な説明の記載からＨＯＲＫ３タンパク質が有する特徴的な結合特
性を正確に把握すれば，ＨＯＲＫ３タンパク質をＧＰＣＲとして用いる
本願発明において「特定の医薬組成物を認識しうること」には極めて高
い蓋然性が認められるから，当業者はＨＯＲＫ３タンパク質をＧＰＣＲ
として用いる本願発明方法によって「特定の医薬組成物を認識しうるこ
と」が極めて高い蓋然性を有することは自明であると主張する。
しかし，前記のとおり，本願発明の場合，「製造する物」は有効成分
である化合物と製剤化に必要な汎用の成分とからなる抗血小板用医薬組
成物であるから，当業者は明細書の記載自体から抗血小板用医薬組成物
における有効成分となるものを化合物自体として特定して把握すること
ができること，いいかえれば，明細書の記載自体からある化学構造の化
合物を含む組成物が本願発明に該当するかどうかを認識・判断すること
ができなければならないというべきである。そうすると，当業者がスク
リーニング工程を含む検出過程を経なければ有効成分となる化合物を把

握することができないという点において，候補化合物の多寡，スクリー
ニング対象となる化合物群ないしライブラリーの入手のしやすさ，検出
に要する時間の長短，スクリーニング操作が簡便であるかなどにかかわ
らず，本願明細書の発明の詳細な説明は，その発明の属する技術の分野
における通常の知識を有する者が本願発明の実施をすることができる程
度に明確かつ十分に記載されているとはいえない，即ち本願における発
明の詳細な説明は実施可能要件（旧36条4項）を充足していないと認
めるのが相当である。
(6) 原告の主張に対する補足的判断
アなお，原告は，本願発明と同じ生物関連発明の分野において，製造され
る目的物である「物」が出願時に網羅的に化合物として特定して把握され
ていない場合であっても，製造方法の特許として被告が特許の成立を認め
ている事例がある（例えば，特許第２９１２６１８号〔甲４９〕，第２５
９４９００号〔甲５０〕，２７１４７８６号〔甲５１〕，２８６５６４５
号〔甲５２〕）と主張する。
しかし，特許出願が実施可能要件を満たすか否かの判断は，個別具体的
に行われるものであるから，上記事例の内容如何に拘わらず，それが本願
の実施可能要件の存否に関する判断を左右するものではない。
イまた，原告は，欧州特許庁及び米国特許商標庁おいては，スクリーニン
グ工程に使用する受容体が出願時に公知である場合，有効成分をそのスク
リーニング工程によって限定せず作用のみによって特定した形式の特定医
薬用途に関するクレーム又は治療方法クレームであっても，相当数の特許
が成立していると主張するが，欧州及び米国は我国とは異なる法制度を有
しているのであり，それが理由で前記判断が覆るものでもない。
３結語
以上によれば，本願につき実施可能要件を具備しないとした審決の判断に誤

りがあるということはできず，これを違法とする原告の主張はいずれも理由が
ない。
よって，原告の請求を棄却することとして，主文のとおり判決する。
知的財産高等裁判所第２部
裁判長裁判官中野哲弘
裁判官真辺朋子
裁判官田邉実

ページ上部へ